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Mögliches Alzheimer-Medikament

Erstmals Bindung eines Hitzeschockproteins untersucht

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Vorlage zum Bau künstlicher Proteine

Das Wissen über den genauen Bindemechanismus des alpha B-Crystallins an das Alzheimer-Protein ist besonders für jene Forscher interessant, die es sich zum Ziel gesetzt haben mithilfe so genannter „Protein Engineering“ Methoden neue Wirkstoffe zu entwickeln, die spezifisch an das beta-Amyloid und ähnliche Proteine binden. Würde man das neu gefundene beta-Faltblatt Motiv als Baustein in solche künstlich entworfenen Proteine einbauen, könnte deren Bindefähigkeit an die krank machenden Fibrillen verbessert werden – ein erster Schritt zu neuen Wirkstoffen gegen Alzheimer und andere neurodegenerative Krankheiten.

In zukünftigen Arbeiten wollen sich die Wissenschaftler um Reif die N-terminale Region des Alpha B-Crystallins näher ansehen. Sie bindet - das haben Reif und seine Kollegen herausgefunden - jene Proteintypen, die sich anders als das beta-Amyloid ungeordnet zusammen lagern. Helfen wird den Forschern dabei ein neues NMR Zentrum, das derzeit am Campus Garching der Technischen Universität München entsteht und 2017 eingeweiht werden wird. Ein weiteres 5 Millionen Euro teures Gerät, das speziell auf Festkörper-NMR-Methoden ausgerichtet ist, wird derzeit am Helmholtz-Zentrum in Neuherberg eingerichtet.

Die Forschungsarbeiten wurden gefördert vom Helmholtz-Zentrum München und der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) (SFB-1035 und Exzellenzcluster „Center for Integrated Protein Science Munich“ (CIPSM).

Originalpublikation: Andi Mainz, Jirka Peschek, Maria Stavropoulou, Katrin C. Back, Benjamin Bardiaux, Sam Asami, Elke Prade, Carsten Peters, Sevil Weinkauf, Johannes Buchner, Bernd Reif: The Chaperone alpha B-Crystallin Deploys Different Interfaces to Capture an Amorphous and an Amyloid Client, Nature Structural Molecular Biology, DOI: 10.1038/nsmb.3108

* Dr. A. Battenberg, Technische Universität München, 85748 Garching

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