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Wasserstofferzeugung Forscher untersuchen das wasserstofferzeugende Enzym Hydrogenase

| Redakteur: Sonja Beyer

Wasserstoff ist ein Energieträger der Zukunft und wird bereits als alternative Energiequelle, z.B. beim Betrieb von Kraftfahrzeugen, getestet. Wasserstofferzeugende Mikroorganismen könnten als Vorbild für Systeme zur künstlichen Herstellung dienen. Forscher haben deshalb in einem Kooperationsprojekt Vorgänge im wasserstofferzeugenden Enzym Hydrogenase untersucht.

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Die Grafik zeigt links das Protein, in der Mitte Details seines aktiven Zentrums und rechts die von Chemikern nachemfpundene Verbindung als Modell.
Die Grafik zeigt links das Protein, in der Mitte Details seines aktiven Zentrums und rechts die von Chemikern nachemfpundene Verbindung als Modell.
(Bild: M. Stein/MPI für Dynamik komplexer technischer Systeme)

Magdeburg – Forscher des Max-Planck-Instituts für Dynamik komplexer technischer Systeme in Magdeburg, des Max-Planck-Institut für bioanorganische Chemie in Mülheim und der schwedischen Universität Uppsala haben die bakterielle Wasserstofferzeugung näher untersucht, um die Mechanismen besser zu verstehen und künftig für künstliche Systeme nutzen zu können.

Unter der Lupe war das Enzym Hydrogenase, das den Wasserstoff herstellt. Obwohl es schon eine Struktur und zahlreiche spektroskopische Untersuchungen dieses Enzyms gibt, ist noch nicht exakt geklärt, wie das aktive Zentrum des Enzyms genau aussieht. Um Enzyme jedoch gezielt verändern oder nachbauen zu können, muss die Elektronenstruktur in den Metallzentren bekannt sein.

Chemiker der Universität Uppsala haben ein Molekül im Labor hergestellt, das dem Vorbild des Enzyms genau nachempfunden ist. Diese Nachbauten der Natur sollen zukünftig als künstliche Systeme zur biotechnologischen Wasserstoffproduktion dienen. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für bioanorganische Chemie in Mülheim haben am schwedischen Molekül aufwändige Messungen mit Elektronenspinresonanz (EPR) vorgenommen, deren Ergebnisse durch Computerberechnungen vom Max-Planck-Institut in Magdeburg analysiert und interpretiert wurden. Dabei wurden Werte, die bei den spektroskopischen Aufnahmen am ursprünglichen Enzym ermittelt wurden, mit den berechneten Werten des Modells verglichen. Mit Hilfe der rechnerischen Simulation konnte erstmals die elektronische Struktur eines solchen [FeFe]-Modellkomplexes detailliert analysiert werden. Durch das Design der schwedischen Modellverbindung in Anlehnung an das Bakterium konnte erstmals eindeutig gezeigt werden, dass im Bakterium ein Stickstoffatom im aktiven Zentrum vorliegt. Dies hat wahrscheinlich eine große Bedeutung als Zwischenstufe im enzymatischen Mechanismus der Wasserstofferzeugung.

Die Ergebnisse der Wissenschaftler erschienen jüngst in der Fachzeitschrift Angewandte Chemie.

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