Recycling von Kohlenmonoxid Mikrobielle Abgasreiniger für die Industrie

Um die Umwelt und unsere Gesundheit zu schonen, müssen Industrieabgase gereinigt werden. Hier können Bakterien helfen, ausgestoßenes Kohlendioxid sowie giftiges Kohlenmonoxid zu chemischen Grundstoffen zu recyceln. Forscher des Max-Planck-Instituts für Marine Mikrobiologie haben nun neue Erkenntnisse über die Funktion solcher Bakterien entschlüsselt.

Bremen – Ungefilterte Abgase von Stahlhütten und anderen Industriezweigen enthalten das Treibhausgas Kohlendioxid sowie toxisches Kohlenmonoxid. Um die Umweltbelastung zu reduzieren, müssen die Gase aus dem Abgasstrom der Fabriken herausgefiltert werden. Eine besonders ökologische Idee dazu ist, die Kraft von Bakterien zu nutzen, um schädliche Abgase in wertvolle Verbindungen wie Acetat oder Ethanol zu verwandeln. Diese können anschließend als Biokraftstoffe oder Grundstoffe für synthetische Materialien verwendet werden.

Erste Versuchsanlagen werden bereits evaluiert, um diese Umwandlung im industriellen Maßstab zu nutzen. Dort fressen Bakterien wie Clostridium autoethanogenum das ausgestoßene Kohlenmonoxid, Kohlendioxid sowie Wasserstoff. „Die wichtigsten Funktionen des Stoffwechsels dieser Bakterien sind weitgehend charakterisiert“, sagt Tristan Wagner, Leiter der Forschungsgruppe Mikrobielle Metabolismen des Max-Planck-Instituts (MPI) für Marine Mikrobiologie. „Aber es gibt immer noch viele Fragezeichen auf molekularer Ebene.“ Und genau diese interessieren die Grundlagenforscher des MPI. Sie haben untersucht untersuchen sie, wie das giftige Kohlenmonoxid von Enzymen mit so hoher Effizienz verarbeitet wird.

Nützliches Enzym aus der Urzeit

Das Wissen auf molekularer Ebene über die Umwandlung von Kohlenmonoxid stammte bisher vor allem aus Studien, die an der Spezies Moorella thermoacetica durchgeführt wurden. Dies ist ein einfacher und gut untersuchter mariner Modellorganismus, der jedoch im Gegensatz zu Clostridium autoethanogenum Abgase nur schlecht entgiften kann. Beide Bakterien verwenden aber das gleiche Enzym zur Umwandlung von Kohlenmonoxid: die CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase, abgekürzt CODH/ACS. Es ist ein sehr häufiges Enzym, das bereits in der Urzeit der Erde existierte. „Da beide Spezies dasselbe Enzym zur Umwandlung von Kohlenmonoxid verwenden, erwarteten wir, genau dieselbe Struktur mit eventuell geringfügigen Unterschieden zu sehen“, sagt Wagner.

Für ihre Forschung untersuchten Wagner und sein Kollege Olivier N. Lemaire das Bakterium Clostridium autoethanogenum, um zu verstehen, wie es gedeihen kann, indem es einen Stoffwechsel ähnlich dem der bisher untersuchten Bakterienart nutzt. Lemaire züchtete die Bakterien und reinigte ihr Enzym CODH/ACS in Abwesenheit von Sauerstoff, da dieser für das Enzym schädlich ist. Die beiden Wissenschaftler züchteten Kristalle des Enzyms CODH/ACS und bestimmten die 3D-Struktur des Proteins mittels Röntgenkristallographie. „Als wir die Ergebnisse sahen, trauten wir unseren Augen nicht“, sagt Wagner. „Die Schnittstelle im Enzym zwischen CODH und ACS unterscheidet sich bei Clostridium autoethanogenum drastisch vom Modell von Moorella thermoacetica, obwohl es sich um das gleiche Enzym und ähnliche Bakterien handelt.“

Gleiches Biomolekül in verschiedenen Modellen

Auch in weiteren Versuchen fanden die Wissenschaftler die neuartige Enzymstruktur vor. Damit widerlegen sie die bisherige Annahme, dass das Enzym CODH/ACS immer die gleiche Gesamtstruktur hat. Die Unterschiede in Aufbau du Funktionsmechanismus des Enzyms erklärt der Studien-Erstautor Lemaire: „Das Enzym von Moorella thermoacetica hat eine lineare Form. Bei Moorella thermoacetica produziert es Kohlenmonoxid im CODH und verwendet es im ACS. Zwischen ihnen ist es eingeschlossen und wird durch einen dichten Gaskanal geleitet. Im ACS wird dann Acetyl-CoA synthetisiert, ein Baustein, der zu Acetat und Ethanol weiterverarbeitet wird. Der restliche Teil der Zelle kommt nie mit Kohlenmonoxid in Kontakt.“

Anders sieht es bei dem neu untersuchten Bakterium Clostridium autoethanogenum aus: Dieses nimmt Kohlenmonoxid direkt auf. „Das Enzym in Clostridium autoethanogenum hat nicht nur eine Öffnung, sondern gleich mehrere“, sagt Lemaire. „Auf diese Weise kann so viel Kohlenmonoxid wie möglich aufgefangen und in ein ganzes System von Tunneln geleitet werden, die in beide Richtungen verlaufen.“

Die entdeckten Unterschiede erklären die Forscher mit einer Umbildung der internen Gaskanäle während der Evolution dieser Bakterien. „Entstanden ist ein Komplex mit Gaskanälen in beide Richtungen, der die ständige Aufnahme von Kohlenmonoxid sowie eine hohe Umwandlung des Gases für die Energieerhaltung gewährleistet. Das Enzym fungiert so als wichtigstes Zellkraftwerk“, erklärt Lemaire. Als Endprodukte entstehen dann auch bei Clostridium autoethanogenum Azetate und Ethanol, die zu Treibstoff weiterverarbeitet werden können.

Auf dem Weg zum biologischen Abgasfilter

Mit dem neuen Wissen über die Umwandlungsprozesse in den Kohlenmonoxid-fressenden Bakterien sind die Forscher deren Einsatz als Abgasfilter ein Stück näher gekommen. „Wir haben jetzt eine Vorstellung davon, wie dieses sehr effiziente und robuste Enzym aussieht“, sagt Forschungsleiter Wagner. „Aber unsere Entdeckung ist nur ein weiterer Schritt. Unter anderem ist es immer noch eine offene Frage, wie das Bakterium überleben und Kohlenmonoxid nutzen kann, um seinen gesamten zellulären Energiebedarf zu decken. Wir haben einige Hypothesen, stehen aber noch am Anfang. Um den gesamten chemischen Prozess der Umwandlung von Kohlenmonoxid in Acetat und Ethanol zu verstehen, müssen weitere Proteine untersucht werden.“

Originalpublkation: Olivier N. Lemaire and Tristan Wagner: Gas channel rerouting in a primordial enzyme: Structural insights of the carbon-monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex from the acetogen Clostridium autoethanogenum, BBA – Bioenergetics, Volume 1862, Issue 1, 1 January 2021, 148330, DOI: 10.1016/j.bbabio.2020.148330

(ID:46995652)