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Nachhaltiges Recycling von PET?

„Molekulare Schere“ für Plastikmüll entschlüsselt

| Autor/ Redakteur: Dr. Antonia Rötger* / Dr. Ilka Ottleben

Plastik ist heutzutage allgegenwärtig - nicht nur in Alltagsgegenständen, sondern auch nahezu überall in der Umwelt. Eine Tatsache, die zu letzterer Problematik führt: Nur ein winziger Bruchteil der Kunststoffe wird aktuell durch energie- und kostenintensive Verfahren recycelt. Nun haben Forscher die Struktur des Enzyms eines „Plastik fressenden Bakteriums“ entschlüsselt, das zusammen mit einem zweiten Enzym in der Lage ist, den weit verbreiteten Kunststoff PET in seine Grundbausteine zu zerlegen. Ebnet diese „molekulare Schere“ nun den Weg für ein nachhaltiges Recycling von PET?

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Das Enzym MHETase ist ein riesiges komplex gefaltetes Molekül. MHET-Moleküle aus PET-Kunststoff docken an einer aktiven Stelle im Inneren der MHETase an und werden dort aufgespalten.
Das Enzym MHETase ist ein riesiges komplex gefaltetes Molekül. MHET-Moleküle aus PET-Kunststoff docken an einer aktiven Stelle im Inneren der MHETase an und werden dort aufgespalten.
(Bild: (c) M. Künsting/HZB)

Berlin – Kunststoffe sind wunderbare Materialien: extrem vielseitig und nahezu ewig haltbar. Doch genau das ist auch ein Problem, denn nach nur rund 100 Jahren Kunststoffproduktion befinden sich inzwischen Plastik-Partikel überall, im Grundwasser, in den Ozeanen, in der Luft und in der Nahrungskette. Nur ein winziger Bruchteil der Kunststoffe wird aktuell durch energie- und kostenintensive Verfahren recycelt, wobei sie bisher deutlich an Qualität verlieren oder wiederum von ‚frischem‘ Rohöl abhängen. Ein wichtiger industrieller Kunststoff ist PET, von dem jährlich ca. 50 Millionen Tonnen neu hergestellt werden.

2016 entdeckt: Bakterien auf PET

Erst 2016 hat eine Gruppe japanischer Forscher ein Bakterium entdeckt, das auf PET-Kunststoffen wachsen und sich teilweise davon ernähren kann. Wie sie herausfanden, besitzt dieses Bakterium zwei besondere Enzyme, die in der Lage sind, PET-Kunststoff abzubauen: PETase und MHETase. Zunächst zerlegt die PETase den Kunststoff in kleinere Bausteine, vorwiegend MHET, dann spaltet die MHETase diese in die zwei PET-Grundbausteine, Terephthalsäure und Ethylenglykol. Beide Bausteine sind sehr wertvoll für eine Neusynthese von PET – so dass erstmals ein nachhaltiger geschlossener Recyclingkreislauf – ohne Verwendung von Erdöl – möglich wird.

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2018 PETase gelöst

Im April 2018 gelang es mehreren Arbeitsgruppen schließlich, die Struktur des Enzyms PETase aufzuklären, auch Experimente an der Lichtquelle Diamond waren daran beteiligt. Doch die PETase ist nur ein Teil der Lösung, genauso wichtig ist es, die Struktur des zweiten Enzyms, der MHETase, zu erhalten.

Jetzt: MHETase entschlüsselt

„Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome. Die MHETase besitzt eine Oberfläche, die etwa doppelt so groß ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfläche dieses Enzyms zu modifizieren und für die Zerlegung von PET zu optimieren“, erklärt der Biochemiker und Strukturbiologe Dr. Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin und der Freien Universität Berlin.

Als Vertretungsprofessor an der Uni Greifswald nahm Weber 2016 dort Kontakt mit Prof. Dr. Uwe Bornscheuer am Institut für Biochemie auf, der sich bereits mit plastikabbauenden Enzymen beschäftigte. Gemeinsam entwickelten sie die Idee, auch die Struktur der MHETase zu entschlüsseln und mit Hilfe dieser Einsicht das Enzym für den PET-Abbau zu optimieren. Dazu mussten sie zunächst das Enzym aus Bakterienzellen gewinnen und im Anschluss reinigen. In dieser Kooperation ist es nun gelungen, an der Berliner Synchrotronquelle BESSY II die dreidimensionale komplex gefaltete Architektur von MHETase zu entschlüsseln.

MHETase bei der Arbeit zur Zersetzung von PET zuschauen

„Damit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, benötigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird“, erklärt Weber. Ein Mitarbeiter aus dem damaligen Arbeitskreis Weber an der Universität Greifswald, Dr. Gottfried Palm, zerschnitt dafür eine PET-Flasche, zersetzte das PET chemisch und synthetisierte daraus ein kleines Plastikfragment, das an MHETase binden, aber von dieser nicht mehr gespalten werden kann. Aus dieser ‚blockierten‘ MHETase wurden dann winzige Kristalle für die Strukturuntersuchungen am HZB gezüchtet. „Durch diese Strukturuntersuchungen können wir der MHETase gewissermaßen ‚bei der Arbeit zuschauen‘ und daraus Strategien entwickeln, das Enzym zu optimieren“, erläutert Weber.

Hier können Sie die molekulare Schere für Plastikmüll in Aktion beobachten: (c)Uni Greifswald / HZB)

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