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Distickstoffmonoxid Neue Bindestelle bei Distickstoffmonoxid entdeckt

Redakteur: Dipl.-Chem. Marc Platthaus

Experten sehen Distickstoffmonoxid als extrem kritisches Klimagas. Forscher haben nun den biochemischen Prozess, bei dem Distickstoffmonoxid umgesetzt wird, genauer untersucht.

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Das Enzym Distickstoffmonoxid-Reduktase besitzt ein Schwefelatom mehr als bisher vermutet. (Bild: Bioss/ Uni Freiburg)
Das Enzym Distickstoffmonoxid-Reduktase besitzt ein Schwefelatom mehr als bisher vermutet. (Bild: Bioss/ Uni Freiburg)

Freiburg – Distickstoffmonoxid schadet dem Weltklima doppelt: Zum einen wirkt das farb- und geruchlose N2O als Treibhausgas 300-mal stärker als CO2. Zum anderen trägt es ähnlich wie halogenierte Kohlenwasserstoffe unter Einwirkung von Höhenstrahlung zum Abbau der Ozonschicht bei. N2O gilt als das vermutlich kritischste Klimagas des 21. Jahrhunderts. Es entsteht als ungewolltes Nebenprodukt der industriellen Landwirtschaft: Bei dem ablaufenden biochemischen Prozess spielt das kupferhaltige Metallenzym Distickstoffmonoxid-Reduktase eine wichtige Rolle, da es N2O zu N2 umsetzt. Dieses Enzym ist gegenüber Sauerstoff hochgradig empfindlich und fällt in der Reaktionskette häufig aus. Das ist der Grund dafür, dass große Mengen an N2O aus gedüngten Ackerflächen freigesetzt werden.

Mechanismus von Distickstoffmonoxid-Reduktase untersucht

Bisher waren die Funktionsweise und der Mechanismus dieses wichtigen Enzyms weitgehend unerforscht. Nun ist es Dr. Anja Pomowski aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Oliver Einsle, Mitglied des Exzellenzcluster Bioss, am Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg, gelungen, die Struktur einer unter striktem Ausschluss von Luftsauerstoff präparierten N2O-Reduktase aufzuklären. Gemeinsam mit Prof. Dr. Walter Zumft vom Karlsruher Institut für Technologie und Prof. Dr. Peter Kroneck, Universität Konstanz, stellt das Forscherteam in der aktuellen Ausgabe des Fachmagazins Nature seine Ergebnisse vor: Die neu entdeckte Struktur zeigt einerseits, dass Mengenverhältnis und Stoffmengen des Metallzentrums des Enzyms bislang nur unvollständig beschrieben waren und es ein zusätzliches Schwefelatom enthält. Zum anderen hat das Team auch die Bindung des Substrats N2O an das Metallzentrum identifiziert. Diese Bindestelle war für die Wissenschaftler überraschend und führt zu einer Neubewertung des Enzymmechanismus, dessen molekulare Details die Gruppe um Oliver Einsle in zukünftigen Arbeiten erforschen wird.

Originalpublikation: Nature DOI:10.1038/nature10332. Anja Pomowski, Walter G. Zumft, Peter M.H. Kroneck, Oliver Einsle (2011) N2O binding at a [4Cu:2S] copper-sulphur cluster in nitrous oxide reductase.

(ID:28692150)