Krisenhilfe für gestresste Zellen Was machen Mitochondrien nebenberuflich?

Zellen sind wie kleine Fabriken, in denen die Mitochondrien die nötige Energie für den Betrieb liefern. Dass diese bekannten Zellorganelle noch mehr leisten als das, zeigt eine aktuelle Studie von Forschern der Uni Münster.

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Westfälische Wilhelms-Universität Münster

Münster – Mitochondrien sind vielen sicher noch aus dem Biologieunterricht als „Kraftwerke der Zellen“ bekannt. „,Hauptberuflich‘ sind sie die Knotenpunkte des Stoffwechsels und der Energieumwandlung“, erläutert Prof. Dr. Markus Schwarzländer vom Institut für Biologie und Biotechnologie der Pflanzen (IBBP). Gemeinsam mit einem Team der Westfälischen Wilhelms-Universität (WWU) Münster hat der die lebenswichtigen Zellorganelle eingehend studiert. „Überraschend ist, dass sie offenbar auch überschüssige Verbindungen, so genannte Thiole, unschädlich machen können, die ansonsten an anderen Orten der Zelle zu Schäden führen könnten.“ Die Mitochondrien „veratmen“ ihm zufolge die schädlichen Stoffe und schützen die Zelle somit quasi nebenberuflich vor Stress.

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Krisenprogramm in den Zellen

Wie die Forscher erklären, läuft in den Mitochondrien ein besonderes Krisenprogramm ab: der ANAC017-Signalweg. Dieser Vorgang war vor einigen Jahren von einer australischen und einer belgischen Arbeitsgruppe entdeckt worden. Neu ist nun die Erkenntnis, dass er durch reduktiven Stress ausgelöst werden und dem Schutz der Proteinfaltung im Endoplasmatischen Retikulum dienen kann – also dem Exportsystem für Proteine in der Zelle.

Alle Zellen benötigen Proteine, die sehr präzise gefaltet werden müssen, damit sie ihre Funktion erfüllen können. Die Proteine, die aus der Zelle herausgeschleust werden, müssen dabei mithilfe so genannter Disulfidbrücken stabilisiert werden. Diese werden in einem ganz bestimmten Ort der Zelle geknüpft: dem Endoplasmatischen Retikulum. Dazu werden Schwefelatome von je zwei Thiolgruppen der Aminosäure Cystein im Inneren des Endoplasmatischen Retikulum oxidiert und kovalent miteinander verbunden.

Steigt aber der Bedarf an Disulfidbrücken plötzlich an oder werden sie durch einen Stressfaktor aufgebrochen, ist das für die Zelle problematisch: Falsch gefaltete Proteine können großen Schaden verursachen – bis hin zum Tod. Daher reagiert die Zelle mit speziellen Krisenprogrammen. Diese gut untersuchten Programme unterstützen die Proteinfaltung im Inneren des Endoplasmatischen Retikulums, indem sie etwa für zusätzliche Kapazität in der Oxidationsmaschinerie sorgen.

Neue Einsichten in dir Rolle der Mitochondrien

Wie Schwarzländer und sein Team nun gezeigt haben, gelingt es den Mitochondrien, schädliche Thiole mit hoher Rate zu veratmen. „Das widerspricht der gängigen Lehrmeinung. Deshalb haben wir unterschiedliche Methoden eingesetzt, um die Beobachtungen unabhängig zu validieren und mögliche Fehler auszuschließen“, erklärt Forschungsleiter Schwarzländer.

Zusammenfassend belegt die Studie sowohl, dass das Krisenprogramm der Mitochondrien durch reduktiven Stress ausgelöst werden kann, als auch dass es die Faltung von für den Export bestimmten Proteinen beschützt. Außerdem zeigen die Ergebnisse der Forscher, dass die „Zellkraftwerke“ insgesamt noch flexibler agieren als bisher bekannt.

Schutzpatrone der Proteinfaltung

Das Konzept der Zusammenarbeit von Endoplasmatischem Retikulum und Mitochondrien bei reduktivem Stress sei kürzlich schon in Arbeiten mit Hefe und tierischen Zellen aufgekommen, wie Schwarzländer sagt. „Besonders überraschend war nun die Beobachtung, dass Thiole tatsächlich in hoher Rate von pflanzlichen Mitochondrien veratmet und zur Energietransformation genutzt werden können – entweder direkt oder über eine Art ‚metabolischen Bypass‘, den es nun weiter zu untersuchen gilt“, führt er aus. Den Mitochondrien komme damit in der Zelle eine unerwartete neue Funktion als ‚Schutzpatrone‘ der Proteinfaltung im Endoplasmatischem Retikulum zu. Sie wird den Wissenschaftlern zufolge je nach Bedarf von der Zelle reguliert.

Originalpublikation: Fuchs P, Bohle F, Lichtenauer S, Ugalde JM, Feitosa Araujo E, Mansuroglu B, Ruberti C, Wagner S, Müller-Schüssele SJ, Meyer AJ, Schwarzländer M: Reductive stress triggers NAC17-mediated retrograde signaling to safeguard the ER by boosting mitochondrial respiratory capacity. Plant Cell, 25.1.2022; DOI: 10.1093/plcell/koac017

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