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Energieträger Wasserstoff Wasserstoff-produzierendes Enzym nutzt Zwischenablage für Elektronen

| Redakteur: Dr. Ilka Ottleben

Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) und der Ruhr-Universität Bochum (RUB) haben mit spektroskopischen Untersuchungen an einem wasserstoffproduzierenden Enzym herausgefunden, dass die Umgebung des katalytischen Zentrums im Enzym als Elektronenspeicher fungiert. Somit kann es sehr effizient Wasserstoff produzieren, welcher großes Potenzial als regenerativer Energieträger hat.

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Die Grünalgenart Chlamydomonas reinhardtii, aus welcher die untersuchte [FeFe]-Hydrogenase isoliert wurde.
Die Grünalgenart Chlamydomonas reinhardtii, aus welcher die untersuchte [FeFe]-Hydrogenase isoliert wurde.
(Bild: MPI CEC)

Muelheim an der Ruhr – Bei dem untersuchten System handelt es sich um ein Enzym, das die Bildung und Umsetzung von Wasserstoff katalysiert. Es besitzt im Zentrum einen Doppeleisenkern, daher wird es auch [FeFe]-Hydrogenase genannt. Hydrogenasen sind von großem Interesse für die Energieforschung, da sie effizient Wasserstoff produzieren können. Doch nur mit einem tiefgehenden Verständnis ihrer Wirkungsweise kann man neue Katalysatoren entwickeln.

Elektronentransfer in mehreren Schritten

Bei der Wasserstoffproduktion tun sich zwei Elektronen mit zwei Protonen zusammen. Das Forscherteam zeigte, dass das erste Elektron zunächst wie erwartet auf das Eisenzentrum des Enzyms übertragen wird. Der zweite Transfer hingegen erfolgt auf einen Eisen-Schwefel-Cluster, der sich in der Peripherie befindet. Er bildet somit eine Zwischenablage für das zweite Elektron. Dieser „super-reduzierte“ Zustand ist möglicherweise für die extrem hohe Effizienz der Hydrogenase verantwortlich. Anschließend werden dann beide Elektronen in einem Schritt von dem Enzym auf die Protonen übertragen, sodass Wasserstoff entsteht. „Erst der Einsatz von zwei unterschiedlichen spektroskopischen Verfahren hat die Entdeckung möglich gemacht“, sagt Agnieszka Adamska, Doktorandin am MPI CEC, die die spektroskopischen Untersuchungen durchführte.

10.000 Moleküle Wasserstoff pro Sekunde

„Bis zu 10.000 Moleküle Wasserstoff kann ein einzelnes [FeFe]-Zentrum pro Sekunde generieren“, sagt Camilla Lambertz, Postdoktorandin an der RUB, die die biologischen Proben für das Projekt vorbereitete. Das Enzym gehört somit zu den effizientesten Hydrogenasen und wird daher von Biologen und Chemikern auch im Hinblick auf eine umweltfreundliche Wasserstoffproduktion intensiv untersucht. Der vollständige Mechanismus der Wasserstoffbildung ist allerdings komplex, und einige Schritte müssen noch geklärt werden. Als nächstes wollen die Wissenschaftler am MPI CEC und der Ruhr-Universität Bochum mit empfindlichen spektroskopischen Methoden das Proton lokalisieren, auf welches die beiden Elektronen übertragen werden. Dieses negativ geladene Wasserstoffatom (Hydrid) reagiert mit einem weiteren Proton, um Wasserstoff zu bilden. Inspiriert von der [FeFe]-Hydrogenase würden die Forscher gerne eigene wasserstoffproduzierende Katalysatoren entwickeln, welche für die Generierung von Wasserstoff eingesetzt werden könnten.

Originalpublikation: Agnieszka Adamska, Dr. Alexey Silakov, Dr. Camilla Lambertz, Dr. Olaf Rüdiger, Prof. Thomas Happe, Dr. Edward Reijerse, Prof. Wolfgang Lubitz. Identifizierung und Charakterisierung des “super-reduzierten” Zustands des H-Clusters von [FeFe]-Hydrogenasen: ein neuer Baustein im katalytischen Zyklus? Angewandte Chemie; Article first published online: 26 OCT 2012; DOI: 10.1002/ange.201204800

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