Biochemische Wasserstoffsynthese Bakterium schützt seine wasserstoffbildenden Enzyme vor zerstörerischem Sauerstoff

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Nahezu jeder Organismus braucht Sauerstoff. Manchmal stört das lebenswichtige Molekül allerdings. Es schädigt etwa wasserstoffproduzierende Enzyme in bestimmten Bakterien. Doch das Bakterium Clostridium beijerinckii hat eine Abwehrstrategie dagegen entwickelt, die Forscher nun genauer analysiert haben.

Es gibt Bakterien, die unter bestimmten Bedingungen Wasserstoff (H₂) herstellen- Dies macht sie zu hochinteressanten Forschungsobjekten, das Wasserstoff als nachhaltiger Energieträger der Zukunft immer wichtiger wird. Für die biochemische Synthese von Wasserstoff nutzen die Bakterien unter anderem so genannte [FeFe]-Hydrogenasen. Diese Enzyme gelten als die effizientesten Wasserstoff-produzierenden Biokatalysatoren.

Doch sie haben auch ihre Schwachstellen: Die meisten dieser Proteine werden nämlich durch Sauerstoff zerstört, sodass sie für die Wasserstoffproduktion in großem Maßstab nur schwierig einsetzbar sind. Eine Ausnahme bildet die [FeFe]-Hydrogenase mit der Bezeichnung CbA5H aus dem Bakterium Clostridium beijerinckii. Sie bleibt, anders als ihre verwandten Hydrogenasen, auch in Gegenwart von Sauerstoff aktiv. Ihre Tricks hat nun ein internationales Team aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum (RUB) und der Proteinkristallographie-Gruppe der japanischen Universität Osaka unter der Leitung von Prof. Dr. Thomas Happe und Prof. Dr. Genji Kurisu aufgedeckt.

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Eine Studie über eine Teilstruktur des Enzyms CbA5H aus dem Jahr 2021 hatte bereits gezeigt, dass sein aktives Zentrum durch eine nahegelegene schwefelhaltige Gruppe abgeschirmt wird. „Das hat uns eine Hypothese über den Schutzmechanismus erlaubt“, berichtet Forschungsleiter Happe. „Aber wir wissen daher noch nicht, wie das Enzym Wasserstoff produziert.“

In Zusammenarbeit mit der japanischen Gruppe haben die Bochumer Forschenden nun eine vollständige Struktur von CbA5H analysiert. Dazu nutzten sie die Kryo-Elektronenmikroskopie unter Abwesenheit von Sauerstoff. Die gewonnene Struktur zeigt, dass die abschirmende schwefelhaltige Gruppe vom aktiven Zentrum abgelöst ist und somit den wasserstoffproduzierenden Zustand des Biokatalysators darstellt. „Der Vergleich der Strukturen, die unter Abwesenheit beziehungsweise in Anwesenheit von Sauerstoff analysiert wurden, erlaubt uns Rückschlüsse auf die Funktionsweise und den Schutz vor Sauerstoff“, sagt Erstautor Jifu Duan.

Zink bringt Zusammenhalt im Dimer

Neben den Erkenntnissen über die Funktionsweise von CbA5H und die Prinzipien des Sauerstoffschutzes liefert die vollständige Struktur auch in anderer Hinsicht wichtige Informationen: Das Enzym bildet ein Homodimer, das bedeutet, zwei CbA5H-Moleküle werden zusammengefügt, um die minimale Funktionseinheit zu bilden. Dieses Homodimer wird durch einen Zinkionen-bindenden Teil gehalten und ist deutlich stabiler als die monomere Form. Der Nachweis gelang durch eine genetische Veränderung, mit der die Forscher das Zink aus dem Komplex entfernten.

„Insgesamt bietet die Studie ein sehr gutes Verständnis des Arbeitsmechanismus, der Sauerstoff-Schutzstrategie und der von der Dimerisierung abhängigen Stabilität“, fasst Happe zusammen. „Diese Erkenntnisse können uns bei der Entdeckung neuer Sauerstoff-resistenter [FeFe]-Hydrogenasen helfen.“

Originalpublikation: Jifu Duan, Andreas Rutz, Akihiro Kawamoto et al.: Structural Determinants of Oxygen Resistance and Zn2+-Mediated Stability of [FeFe]-Hydrogenase from Clostridium beijerinckii, PNAS 122 (3), 2024, DOI: 10.1073/pnas.2416233122

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