Algenenzym als Alternative Umweltfreundlichere Chlorierungs-Methode entdeckt

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Chlorhaltige Chemikalien sind aus unserem Alltag nicht wegzudenken. Allerdings ist die Chlorierung, also der Einbau von Chlor in Verbindungen, schwierig und oft eine Belastung für Mensch und Umwelt, aber kaum zu ersetzen. Ein Team der Universität des Saarlandes hat jetzt eine Alternativmethode mit einem Algenenzym untersucht.

Viele Produkte unseres täglichen Bedarfs enthalten Chloratome, die deren Eigenschaften signifikant bestimmen. Sie stecken überall, angefangen beim Desinfektionsmittel im Schwimmbad, in Kunststoffen und Kleidung, bis hin zu zahlreichen Medikamenten. Ohne chlorhaltige Stoffe wäre unser modernes Leben nicht möglich. „Polyvinylchlorid, PVC, zum Beispiel gäbe es nicht, wenn kein Chlor darin wäre“, sagt Tanja Gulder, Professorin für Organische Chemie an der Universität des Saarlandes. Die Einführung der Chloratome in die Grundverbindungen allerdings, die so genannte Chlorierung, die für die Herstellung solcher Alltagsstoffe notwendig ist, ist sehr problematisch: „Chlorgas ist toxisch für uns, und die Chlorierung durch Chlorgas ist auch nicht sehr umweltverträglich“, erklärt die Chemikerin.

Dank ihrer Forschung könnte sich dies aber künftig ändern. Denn Tanja Gulder und ihr Team haben eine Möglichkeit gefunden, Verbindungen zu chlorieren, ohne giftiges und umweltschädliches Chlorgas zu benutzen. Dabei haben sie sich ein Enzym angeschaut, das eigentlich schon lange bekannt ist. Allerdings haben bisher alle Wissenschaftler einfach nicht an die richtige Stelle des Enzyms geschaut. Denn, vereinfacht gesagt, spielt die Musik im Enzym bei der Chlorierung nicht an der Stelle, an der die Fachwelt es eigentlich erwartet.

Chlorierung ohne Chlorgas

Bei dem Enzym handelt es sich um so genannte Vanadium-abhängige Haloperoxidasen, kurz VHPOs, die Vanadat enthalten, ein Salz des Elements Vanadium. „Diese Enzyme sind vor allem in Blau- und Braunalgen enthalten und sorgen am Meer für den typischen ‚Algengeruch‘, wenn die Algen am Strand liegen“, erklärt Tanja Gulder. Dieses interessante Enzym hat, wie alle Enzyme, ein so genanntes aktives Zentrum, das reagiert, wenn eine katalytische Reaktion in Gang kommt, im Falle der Algen eine Bromierung. Daher ist das Enzym grundsätzlich auch dazu geeignet, für Chlorierung genutzt zu werden. Man muss es allerdings dazu bringen, denn von Natur aus macht es das nicht. „Um dies zu bewerkstelligen, haben alle immer auf das aktive Zentrum des Blaualgen-Enzyms geschaut. Aber niemand ist bisher dahintergekommen, was genau passiert. Daher konnten wir die VHPOs auch bisher nicht dazu nutzen, umweltfreundliche Alternativen zur Chlorierung mit Chlorgas zu finden“, sagt Tanja Gulder über den Stand der Dinge.

Es ist nicht das aktive Enzym-Zentrum

„Wir haben uns nun aber mit Bioinformatikern der Universität Leipzig bestimmte Proteinsequenzen dieser VHPOs angeschaut und dabei etwas ganz Neues entdeckt. Denn interessanterweise spielten sich die Veränderungen im Molekül nicht im aktiven Zentrum ab, wenn wir Aminosäuren im Computermodell austauschen, um herauszufinden, welche am besten dafür geeignet ist, um eine Chlorierung in Gang zu setzen“, so die Wissenschaftlerin. Stattdessen veränderten sich die molekularen Strukturen außerhalb des aktiven Zentrums, das bislang im Mittelpunkt von Wissenschaftlern weltweit stand.

„Wir haben also bislang schlicht immer an die falsche Stelle im Protein geschaut“, stellt Tanja Gulder nüchtern fest. „Das ist etwas komplett Neues, was wir bisher in dieser Enzymklasse noch nie gesehen haben“, ordnet sie die kürzlich veröffentlichte Entdeckung ein. „Vergleichbar ist das vielleicht mit einem Auto, bei dem man den Scheibenwischer tauscht und das daraufhin statt 150 nun 300 km/h fahren kann!“

Da die Fachwelt nun weiß, wo sie hinschauen muss, um gezielt eine Chlorierung des Blaualgen-Enzyms in Gang zu setzen, bietet sich dadurch auch die Gelegenheit, neue, umweltschonende Verfahren zur Chlorierung zu erforschen, die ohne den Einsatz des giftigen Chlorgases auskommen könnten. Wenn es dann in Zukunft in den Chemiefabriken der Welt nach Strandurlaub riecht, weiß man, was der Grund dafür ist.

Originalpublikation: Zeides, P., Bellmann-Sickert, K., Zhang, R. et al. Unraveling the molecular basis of substrate specificity and halogen activation in vanadium-dependent haloperoxidases. Nat Commun16, 2083 (2025).

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