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Enzyme

Enzym-Mechanismus mit Neutronenstrahlung aufgeklärt

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Protein bei -173°C untersucht

Die Forscher um Professor Dr. Emma Raven und Professor Dr. Peter Moody von der Universität Leicester untersuchten Kristalle des Enzyms CCP sowohl an der Neutronenquelle des Institut Laue-Langevin (ILL) in Grenoble, als auch an der Forschungs-Neutronenquelle FRM II der TUM in Garching. Am ILL untersuchten sie den Grundzustand des Enzyms bei Raumtemperatur, am FRM II bestimmten die Wissenschaftler bei tiefen Temperaturen den Zwischenzustand I. Dazu wurde das Protein mit Wasserstoffperoxid behandelt, im aktivierten Zwischenzustand schockgefroren und mit dem Diffraktometer BIODIFF bei -173°C analysiert. Nur so konnte das Enzym dauerhaft in seinem Zwischenzustand festgehalten und untersucht werden.

Emma Raven und ihre Kollegen fanden bei den Neutronenmessungen heraus, dass das Eisen im aktiven Zentrum nur mit einem Sauerstoff verbunden ist. Das Wasserstoffatom fehlt also. Zu ihrer Überraschung entdeckten die Wissenschaftler mit den Neutronenmessungen außerdem eine Gruppe im aktiven Zentrum, die ein weiteres Wasserstoffatom trägt, was bislang nicht bekannt war. Für diese gesamte Familie von Enzymen muss deshalb nun der Wirkmechanismus neu überdacht werden.

Originalpublikation: Neutron cryo-crystallography captures the protonation state of ferryl heme in a peroxidase; Cecilia M. Casadei, Andrea Gumiero, Clive L. Metcalfe, Emma J. Murphy, Jaswir Basran, Maria Grazia Concilio, Susana C. M. Teixeira, Tobias E. Schrader, Alistair J. Fielding, Andreas Ostermann, Matthew P. Blakeley, Emma L. Raven & Peter C. E. Moody; Science, 11 July 2014: Vol. 345 no. 6193 pp. 193-197, DOI: 10.1126/science.1254398.

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