Eisenstoffwechsel von Meeresbakterien Kleinstes Photosynthese-Bakterium der Welt trickst bei der Eisenaufnahme

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Für Photosynthese benötigen Cyanobakterien Eisen. Dieses wird meist als zwei- oder dreiwertiges Ion von jeweils spezialisierten Proteinen aufgenommen. Weil das Bakterium Prochlorococcus besonders klein ist, hat es im Laufe der Evolution ein Multifunktionsprotein entwickelt, welches beide Ionenarten binden kann. Forscher zeigen nun erstmals den Bindungsmechanismus.

Das Meer ist das größte Ökosystem der Erde. Darin lebende Organismen, die Photosynthese betreiben, produzieren etwa die Hälfte des Sauerstoffs auf der Erde. Gleichzeitig sind sie eine wichtige Kohlenstoffsenke im Kampf gegen den Klimawandel. Jedes Jahr binden sie insgesamt 45 Giga-Tonnen Kohlenstoff.

Photosynthetische Bakterien sind dabei einer der Hauptakteure; das Cyanobakterium Prochlorococcus hält mehrere Rekorde auf diesem Gebiet: Mit einem halben Mikrometer Durchmesser ist es der kleinste photosynthetische Organismus der Erde. Es produziert vier Gigatonnen gebundenen Kohlenstoff pro Jahr, was der jährlichen Nettoprimärproduktion der weltweiten Landwirtschaft entspricht. Seine photosynthetische Aktivität hängt jedoch von Eisen ab, und das ist im Ozean nur begrenzt vorhanden.

Exzellente Eisenfänger

Biologisch relevantes Eisen kann in der Natur in zwei verschiedenen Oxidationsstufen vorkommen, als zwei- oder dreiwertige Eisen-Ionen, Fe²⁺ und Fe³⁺. Die meisten Organismen und auch Cyanobakterien besitzen in der Regel zwei verschiedene Proteine, um diese verschiedenen Oxidationsstufen aufzunehmen. Nicht so Prochlorococcus, das beide Formen des Eisens durch ein einziges Protein binden kann.

Die Forscher vermuten, dass diese Doppelfunktion ein wichtiger Grund für den ökologischen Erfolg ist und mit dem kompakten Genom von Prochlorococcus zusammenhängt. Da dieses Meeresbakterium so winzig ist, verfügt es nur über ein stark reduziertes Erbgut und muss daher mit einer begrenzten Anzahl von Genen auskommen, die in unterschiedliche Proteine übersetzt werden könnten.

Evolution oder Zufall?

Von Beginn an füreinander gemacht – passgenaue Proteine

Ein Protein für zwei Eisen-Ionen

Eine internationale Forschergruppe um Prof. Dr. Ivo Tews von der Universität Southampton hat nun erstmals den Mechanismus gezeigt, über den Prochlorococcus die beiden verschiedenen Formen von Eisen aufnimmt. Dabei entdeckten sie einen molekularen Schalter, der es dem Bakterium ermöglicht, zwischen der Bindung von zwei- und dreiwertigen Eisen-Ionen hin und her zu schalten. Das so genannte FutA-Protein erfüllt zudem eine weitere Funktion. Es ist im Bakterium nicht nur für die Aufnahme, sondern auch für den Schutz des bereits aufgenommenen Eisens zuständig.

Methodenmix zur Strukturaufklärung

Die Entdeckung gelang durch eine neue Kombination von Experimenten. Die Forscher haben Röntgenstrahlen, Neutronenstrahlen und Lichtabsorption eingesetzt, um die Eisenbindung zu verstehen. Zudem nutzten sie Röntgenstrahlung, um zwischen den beiden Formen des Eisens wechseln zu können. In mehreren Experimenten, die an der Diamond Light Source und auch an einem Röntgenlaser in Japan durchgeführt wurden, haben die Forscher die Position der Atome bestimmt – mit Ausnahme der Wasserstoffatome. Deren Anordnung ließ sich erst mithilfe von Neutronenstrahl-Experimenten sichtbar machen.

Experimente mit Neutronenstrahlen an der Forschungs-Neutronenquelle Heinz Maier-Leibnitz (FRM II) in Garching halfen so, den Ladungszustand des Eisens zu verstehen. „Das Diffraktometer Biodiff, das wir hier vom Forschungszentrum Jülich aus gemeinsam mit der Technischen Universität München betreiben, ist darauf spezialisiert, die Position der Wasserstoffatome in solchen großen Molekülen zu ermitteln“, erklärt Dr. Tobias Schrader vom Jülich Centre for Neutron Science (JCNS). Daraus berechneten die Forschenden die Ladungen der Aminosäure-Seitenketten im Protein, die sich um das Eisen herum befinden. Diese lassen dann wiederum Rückschlüsse auf die Ladung des Eisens zu.

Originalpublikation: Rachel Bolton et al.: A redox switch allows binding of Fe(II) and Fe(III) ions in the cyanobacterial iron-binding protein FutA from Prochlorococcus, PNAS, March 15, 2024, 121 (12); DOI: 10.1073/pnas.2308478121

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