β-Laktamase: Jungfernflug am Röntgenlaser enthüllt unbekannte Struktur

Die serielle Femtosekunden-Röntgenkristallographie („serial femtosecond X-ray crystallography“, SFX) ist eine überaus leistungsfähige Methode zur Bestimmung der atomaren Struktur verschiedener Proben, typischerweise Biomoleküle wie Proteine. Das Verfahren baut auf der klassischen Kristallographie auf, die vor mehr als einem Jahrhundert entwickelt wurde. In der Kristallographie werden Röntgenstrahlen auf einen Kristall gerichtet. Der Kristall beugt die Röntgenstrahlen auf charakteristische Weise und bildet ein Beugungsmuster auf dem Detektor. Wenn von allen Seiten des Kristalls genügend Beugungsmuster aufgezeichnet werden, kann seine innere Struktur aus den kombinierten Mustern berechnet werden, wodurch die Form seiner Bausteine, also der Moleküle, sichtbar wird.

Die meisten Biomoleküle sind jedoch sehr empfindlich, werden leicht durch Röntgenstrahlen beschädigt und bilden nur schwer Kristalle. Oftmals lassen sich nur sehr kleine Kristalle züchten. Die kurzen, aber extrem hellen Blitze von Röntgenlasern wie dem European XFEL überwinden dabei gleich zwei Probleme: Sie sind hell genug, um selbst aus kleinsten Kristallen brauchbare Beugungsmuster zu erzeugen, und sie sind so kurz, dass sie von den Strahlenschäden nicht beeinflusst werden. Ein typischer Röntgenlaserblitz dauert nur wenige Femtosekunden (billiardstel Sekunden) und hat den Kristall bereits verlassen, bevor dieser verdampft. Diese Methode heißt „Diffraction before Destruction“ (etwa „Beugung vor Zerstörung“). Da aber jeder Kristall in einem einzigen Blitz verdampft wird, muss bei jedem Blitz ein neuer Kristall geröntgt werden. Deshalb sprühen die Wissenschaftler Tausende von zufällig orientierten Proteinkristallen in den Pfad des Röntgenlasers und zeichnen Serien von Beugungsmustern auf, bis sie genügend Daten gesammelt haben, um die Struktur des Proteins atomgenau zu berechnen.

Um diese Daten am European XFEL effizient aufzuzeichnen, muss der Detektor die schnellsten Röntgen-Serienbilder der Welt aufnehmen: Der European XFEL liefert Röntgenblitze in zehn Pulsfolgen („pulse trains“) pro Sekunde. In jeder Folge liegen die Blitze nur 220 Nanosekunden (milliardstel Sekunden) auseinander. Keine zuvor existierende Röntgenkamera konnte mit dieser hohen Geschwindigkeit Bilder aufnehmen. Die Entwickler des „Adaptive Gain Integrating Pixel Detector“ (AGIPD) mussten einen Trick anwenden: Im Gegensatz zu herkömmlichen Digitalkameras ist jedes Pixel dieser Megapixel-Röntgenkamera mit eigenen 352 Speicherzellen ausgestattet, die mit einer Rate von fast 5 Megahertz (MHz) beschrieben werden können und damit der Pulsfrequenz des Röntgenlasers entsprechen. In diesen Speicherzellen werden die Bilddaten zwischengelagert und gemeinsam zehnmal pro Sekunde ausgelesen. Auf diese Weise kann der AGIPD 3520 Bilder pro Sekunde aufnehmen. Dabei erzeugt er einen Datenstrom, der zwei vollen DVDs pro Sekunde entspricht. Außerdem passt jedes Pixel seine Empfindlichkeit dynamisch an das einfallende Röntgenlicht an. Diese adaptive Verstärkung erweitert den Empfindlichkeitsbereich des Detektors erheblich. Im gleichen Bild kann es Pixel mit nur einem Photon und solche mit Tausenden von Photonen geben. Dieser große Dynamikbereich ist mit herkömmlichen Digitalkameras nicht möglich.

Beim European XFEL ist zurzeit ein AGIPD installiert und in Betrieb, ein zweiter wird in den nächsten Monaten installiert. Das Projekt wird von European XFEL, DESY und dem Schweizer Paul-Scherrer-Institut finanziert, das Entwicklerkonsortium umfasst Mitglieder des Paul Scherrer Instituts, der Universität Hamburg, der Universität Bonn und von DESY.