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Pionierarbeit am European XFEL

β-Laktamase: Jungfernflug am Röntgenlaser enthüllt unbekannte Struktur

| Redakteur: Dr. Ilka Ottleben

Der European XFEL, neuer Röntgenlaser am Hamburger DESY, ist „produktiv“: Forscher haben erste wissenschaftliche Ergebnisse erzeugt und aktuell veröffentlicht. Diese zeigen nicht nur: Die Messungen laufen besser und schneller als gedacht. Den Forschern gelang es während ihrer Pionierarbeit zudem, Details der β-Laktamase-Struktur aufzuklären, die bislang unbekannt waren. Das Enzym spielt eine wesentliche Rolle bei der Antibiotika-Resistenz vieler Bakterien.

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Prinzip der Röntgenkristallographie: Ein Elektronenstrahl (blau) erzeugt in der magnetischen Slalombahn eines sogenannten Undulators (links) einen Röntgenblitz (orange). Trifft dieser Blitz auf einen Proteinkristall, entsteht ein charakteristisches Beugungsbild auf dem Detektor, aus dem sich die räumliche Struktur des betreffenden Proteins am Computer berechnen lässt.
Prinzip der Röntgenkristallographie: Ein Elektronenstrahl (blau) erzeugt in der magnetischen Slalombahn eines sogenannten Undulators (links) einen Röntgenblitz (orange). Trifft dieser Blitz auf einen Proteinkristall, entsteht ein charakteristisches Beugungsbild auf dem Detektor, aus dem sich die räumliche Struktur des betreffenden Proteins am Computer berechnen lässt.
(Bild: DESY, Cyprian Lothringer)

Hamburg – Eine große internationale Forschergruppe unter der Leitung des Deutschen Elektronen-Synchrotron DESY hat die Ergebnisse der ersten wissenschaftlichen Experimente an Europas neuem Röntgenlaser European XFEL veröffentlicht. Die Pionierarbeit zeigt nicht nur, dass die neue Anlage Messungen um mehr als das Zehnfache beschleunigen kann, sie enthüllt auch eine bislang unbekannte Struktur eines Enzyms, das für Antibiotika-Resistenzen eine wichtige Rolle spielt.

„Diese Pionierexperimente des ersten Nutzerteams am European XFEL ebnen den Weg für alle nachfolgenden Nutzer der Anlage, die erheblich hiervon profitieren“, betont European-XFEL-Geschäftsführer Robert Feidenhans'l. „Die Ergebnisse zeigen, dass die Anlage noch besser funktioniert als erwartet und im besten Zustand ist, um neue wissenschaftliche Durchbrüche zu liefern.“ Das Forscherteam präsentiert seine Ergebnisse, zu denen auch die erste am European XFEL neu bestimmte Proteinstruktur gehört, in „Nature Communications“.

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European XFEL: Ultrakurze Röntgenblitze liefern 3D-Struktur von Biomolekülen

„Da wir als erste an einer völlig neuen Anlage gearbeitet haben, mussten wir zahlreiche Herausforderungen meistern, die zuvor noch niemand angegangen war“, betont DESY-Forscher Anton Barty vom Center for Free-Electron Laser Science (CFEL), der das Team von rund 125 WissenschaftlerInnen geleitet hat. „Man kann es mit dem Jungfernflug eines neuartigen Flugzeugs vergleichen: Sämtliche Berechnungen und die gesamte Montage sind getan, alles sagt, es wird funktionieren – aber erst wenn man es versucht, wird man wissen, ob es wirklich fliegt.“

Der 3,4 Kilometer lange European XFEL ist so konzipiert, dass er Röntgenblitze in sehr kurzem Abstand von nur 220 Nanosekunden liefern kann, das sind 0,000 000 220 Sekunden. Die Blitze können beispielsweise dazu benutzt werden, Biomoleküle zu durchleuchten, um ihre dreidimensionale Form zu bestimmen. Die räumliche Struktur von Proteinen und Enzymen verrät Wissenschaftlern etwas über die genaue Funktionsweise dieser Moleküle.

Für die Untersuchung werden aus vielen identischen Biomolekülen zunächst kleine Kristalle gezüchtet, die dann mit dem Röntgenlicht durchleuchtet werden. Jeder Kristall erzeugt ein charakteristisches Beugungsbild aus dem Röntgenlicht, das mit einem Detektor aufgezeichnet wird. Lassen sich genug solcher Beugungsbilder von allen Seiten des Kristalls gewinnen, lässt sich daraus seine innere Struktur, und damit auch die seiner Bausteine, der Biomoleküle, in atomarer Auflösung berechnen.

Pionierarbeit am Röntgenlaser

Allerdings lässt sich jeder Kristall mit einem Röntgenlaser nur einmal durchleuchten, weil er durch den intensiven Blitz verdampft (nachdem er das Beugungsbild erzeugt hat). Um die komplette dreidimensionale Struktur des untersuchten Biomoleküls zu bestimmen, muss daher möglichst für jeden Blitz ein neuer Kristall in den Röntgenlaser geschossen werden. Der European XFEL kann mit seiner extrem schnellen Blitzfolge derartige Untersuchungen stark beschleunigen, allerdings hat zuvor noch niemand versucht, mit dieser Geschwindigkeit Proben in atomarer Auflösung zu röntgen. Die schnellste Pulsrate eines Röntgenlasers betrug bisher 120 Blitze pro Sekunde, das bedeutet einen Abstand von 0,008 Sekunden zwischen den Blitzen, also 8 000 000 Nanosekunden.

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