Biokatalyse bei über 100 Grad Ein Hitzeschutz für Enzyme

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Mithilfe von Enzymen lassen sich Chemikalien oft nachhaltiger herstellen als mit metallbasierten Katalysatoren. Bei Hitze versagen sie allerdings. Nun haben Forscher der Universität Bielefeld einen Schutz für Enzyme entwickelt, um diese selbst bei 100 °C und mehr einzusetzen. Das erschließt neue Anwendungsfelder für die Biokatalyse.

Wie lassen sich Enzyme auch bei hohen Temperaturen stabilisieren und für chemische Reaktionen nutzen? Dieser Frage sind Prof. Dr. Harald Gröger und Prof. Dr. Andreas Hütten von der Universität Bielefeld mit ihren Teams nachgegangen. Ihre Idee: Das Enzym in eine schützende dreidimensionale Umgebung einbetten, damit es auch bei hohen Temperaturen seine Form und damit Aktivität behält.

Ein Polymerkäfig als Hitzeschild

Als Eiweißmoleküle haben Enzyme eine Schwachstelle: Sie brauchen eine bestimmte räumliche Struktur, um ihre Funktion erfüllen zu können. Bei hohen Temperaturen kann diese Struktur verloren gehen oder gar irreversibel zerstört werden. Man spricht von Denaturierung. Das Enzym entfaltet sich dabei ähnlich wie ein Wollknäuel, das auseinandergezogen wird, und verliert die gewünschte Aktivität als Reaktionsbeschleuniger.

Für ihre Versuche haben die Forschenden das Enzym deshalb in eine schützende poröse Struktur aus einem organischen Polymer eingeschlossen. Die Poren sind dabei so groß, dass die Stoffe hindurchpassen, die das Enzym für die Durchführung der chemischen Reaktion benötigt. Die entstehenden Produkte entweichen anschließend durch die Poren wieder in das umgebende Medium.

In der porösen Struktur ist das Enzym davor geschützt, sich bei Hitze zu entfalten und damit zu verformen. Bei herkömmlichen chemischen Verfahren werden Enzyme häufig an einer Oberfläche befestigt und sind dadurch der Umgebung direkt ausgesetzt. Bei dem neuen Verfahren ist das Enzym dagegen in der porösen Käfigstruktur eingebettet, wo es der Hitze widersteht und weiterhin arbeiten kann. Es lässt sich sogar mehrfach einsetzen.

Geschütztes Enzym bleibt selbst bei 100 °C aktiv

Für die Untersuchungen verwendeten die Forschenden eine Lipase. Das eingesetzte Enzym wird häufig für chemische Synthesen genutzt, reagiert allerdings normalerweise empfindlich auf Hitze. Durch die Einbettung in die poröse Material-Struktur zeigten die Forschenden, dass die Lipase selbst bei hohen Temperaturen aktiv bleibt und somit die poröse Struktur das Enzym tatsächlich vor Hitze schützt. Ohne diesen Schutz verliert die Lipase dagegen ihre Aktivität weitgehend.

Enzymbaukasten

Enzymkügelchen eröffnen neue Möglichkeiten für die Biokatalyse

Auch bei 100 °C blieb das eingeschlossene Enzym aktiv. Bei dieser Temperatur arbeitete es sogar etwa doppelt so schnell wie bei Raumtemperatur. Das geschützte Enzym, das als Biokatalysator eingesetzt wird, blieb auch nach wiederholtem Einsatz leistungsfähig. In einem Versuchsaufbau zur Untersuchung von dessen Wiederverwendung blieb seine Leistung bei 100 °C über zwölf Reaktionszyklen hinweg nahezu unverändert.

„Am Beginn der Arbeiten stand die grundlegende Forschungsfrage, mit welchen Methoden die Entfaltung von Enzymen selbst bei hohen Temperaturen und unter herausfordernden Reaktionsbedingungen verhindert werden kann“, sagt Dr. Jianing Yang, Erstautorin der Studie. „Es zeigte sich, dass Enzyme durch maßgeschneiderten Einbau in Käfigverbindungen die gewünschten Eigenschaften aufweisen.“

In der Reihe research_tv stellen Prof. Dr. Harald Gröger und Dr. Jianing Yang vor, wie ihr neuer Reaktionsansatz thermische Limitierungen in biokatalytischen Verfahren überwindet.

Relevanz für die chemische Industrie

Der Vorteil der hohen Temperaturstabilität geht über das Enzym selbst hinaus. Einige chemische Ausgangsstoffe sind bei Raumtemperatur fest und schmelzen erst bei Temperaturen von 100 °C oder darüber. Für enzymatische Reaktionen mussten solche Stoffe bisher häufig zunächst mit einem Lösungsmittel vermischt werden, was den Prozess aufwendiger macht.

Mit dem neuen Verfahren können die Forschenden die Stoffe dagegen direkt in geschmolzener Form einsetzen. In ihren Experimenten gelang ihnen unter anderem eine Reaktion bei 110 °C. Weitere Versuche zeigten, dass der Ansatz auch bei Temperaturen bis 120 °C funktioniert. Die Reaktionen kamen dabei ohne organische Lösungsmittel aus.

Das ist für die chemische Industrie interessant: Ein möglicher Einsatzbereich liegt in der Herstellung von Estern. Sie werden unter anderem für Kosmetik-, Duft- und Kunststoffprodukte benötigt, wo viele der Ausgangsstoffe Schmelzpunkte von mehr als 100 °C haben.

Enzyme einsetzen, wo es bisher nicht möglich war

„Unser Ziel war es, biokatalytische Verfahren auch dort effizient einsetzbar zu machen, wo dies bislang als unmöglich galt“, sagt Gröger, der als Leiter der Arbeitsgruppe für industrielle organische Chemie und Biotechnologie an der Uni Bielefeld arbeitet und Mitautor der Studie ist. „Wir wollen die Forschung konsequent in Richtung Anwendung weiterentwickeln und den Transfer in industrielle Prozesse vorantreiben.“

Hütten, Senior-Professor für Physik in Bielefeld und ebenfalls Mitautor der Studie, untersuchte mit seinem Team unter anderem die Struktur des Materials und die Frage, wie das Enzym darin eingeschlossen ist. „Wir haben mit einem hochauflösenden Transmissionselektronenmikroskop die Struktur des Materials untersucht und dabei Einblicke in das Innere der porösen Polymerstruktur gewonnen“, sagt der Forscher. „Das war eine besondere Herausforderung, weil das Material nicht regelmäßig wie ein Kristall aufgebaut ist.“ Die Untersuchungen waren wichtig, um zu verstehen, wie die poröse Struktur aufgebaut und wie das Enzym eingeschlossen ist.

Ausblick

Die Zusammenarbeit zeigt auch, wie aus einer grundlegenden wissenschaftlichen Frage eine mögliche industrielle Anwendung entstehen kann. Die Forschenden haben inzwischen Gespräche mit Unternehmen aus verschiedenen Produktbereichen geführt. Ziel ist es, das Verfahren weiterzuentwickeln und auf weitere Enzyme und industrielle Prozesse auszudehnen. Noch sind dafür weitere Untersuchungen notwendig, unter anderem zur langfristigen Stabilität der Biokatalysatoren und zur Übertragung des Verfahrens in den technischen Maßstab.

Die Forschung wurde bereits Anfang 2026 mit dem Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025 ausgezeichnet. Der mit 40.000 Euro dotierte Preis wird von der Universitätsgesellschaft Bielefeld und der Universität Bielefeld vergeben und würdigt wissenschaftliche Erfindungen mit hohem Innovations- und Anwendungspotenzial.

Originalpublikation: Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger: Efficient Lipase-Catalyzed Synthesis at ≥100°C Through Biocatalyst Entrapment in a Porous Organic Polymer, Angewandte Chemie Novit, veröffentlicht am 21. Juli 2026; DOI: 10.1002/anov.70023,