Kohlendioxidneutrale Biotechnologie Guanidin: Toxisch, aber auch Stickstoffquelle

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Guanidin ist eine chemische Verbindung, die in der Regel als toxisches Reagenz zum Aufbrechen der Strukturen von Proteinen und Nukleinsäuren verwendet wird. Wissenschaftler des Helmholtz-Zentrums für Umweltforschung (UFZ) habe nun gemeinsam mit Kollegen entdeckt, dass Guanidin auch als Stickstofflieferant für Cyanobakterien dienen kann, was es für nachhaltige Biotechnologie-Verfahren interessant macht.

Cyanobakterien sind ökologisch zentrale Akteure der globalen Kohlenstoff- und Stickstoffkreisläufe. Sie gewinnen aber auch zunehmend an Bedeutung für eine CO₂-neutrale Biotechnologie. So könnten sie künftig als grüne Zellfabriken eingesetzt werden, für eine lichtgetriebene und nachhaltige Produktion von Chemikalien und Kraftstoffen – ein zentraler Baustein der nachhaltigen Bioökonomie. Bislang ist aber im Vergleich zu anderen Bakterien wie etwa Escherichia coli(E. coli) wenig darüber bekannt, wie Cyanobakterien auf Umwelt- und interne Signale reagieren, wie ihr Stoffwechsel koordiniert wird und wie diese Regulationsmechanismen genau funktionieren.

Die vom UFZ gemeinsam mit der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg veröffentlichte Studie zeigt nun, dass Cyanobakterien das Molekül Guanidin (CH₅N₃) aktiv aufnehmen, abbauen und sogar als alleinige Stickstoffquelle nutzen können. Dies deutet darauf hin, dass freies Guanidin in natürlichen Lebensräumen verfügbar ist und die Fähigkeit, es zu verwerten, einen Vorteil für deren Besiedelung darstellt – obwohl Guanidin bisher vor allem als toxischer Stoff gilt.

Transportsystem schützt Zellen vor schädlichen Guanidin-Konzentrationen

Zuvor war bereits bekannt, dass Guanidin in der Cyanobakterien-Zelle durch das Enzym Guanidin-Hydrolase in Ammonium und Harnstoff gespalten wird, die durch weitere Reaktionen in den Stoffwechsel einfließen. Die neu erforschten Aspekte umfassen die Aufnahme von Guanidin als Nährstoff über ein neu entdecktes ABC-Transportsystem. Dieses erkennt Guanidin mit hoher Affinität und kann auch bei geringsten Guanidin-Konzentrationen in der Umgebung einen Import in die Zelle gewährleisten. Zugleich schützt ein spezielles Transportsystem (Efflux-System), das Guanidin auch wieder hinaus befördern kann, die Zellen vor zu hohen und damit schädlichen Konzentrationen. Die für die Verwertung von Guanidin verantwortlichen Enzyme und Transportsysteme sind in Cyanobakterien weit verbreitet.

„Die Studie zeigt, dass Guanidin ein integraler Bestandteil des Stickstoffmetabolismus ist und somit auch eine Rolle in den globalen Stoffkreisläufen der Natur spielen muss“, sagt PD Dr. Stephan Klähn, Molekular- und Mikrobiologe am UFZ und Koordinator der Studie.Die Wissenschaftler hatten dafür Genomanalysen, Methoden der molekularen Mikrobiologie mit biochemischen Bindungsstudien und simulationsgestützten Prozessanalysen kombiniert.

Genaktivitäten von Cyanobakterien steuern

Ebenso wurde die Regulation des Guanidin-Stoffwechsels erforscht. Die Regulation der Gene für Guanidin-Transporter und -Hydrolasen erfolgt auf mehreren Ebenen, unter anderem durch einen RNA-Schalter (Riboswitch), der direkt auf Guanidin-Bindung reagiert. Diesen Mechanismus nutzen die Forschenden für die Biotechnologie: Der Riboswitch dient als präzise steuerbares Schaltelement, mit dem sich Genaktivitäten in Cyanobakterien durch Zugabe von Guanidin fein einstellen lassen. So entsteht ein molekulares Werkzeug für eine kostengünstige Steuerung biotechnologischer Produktionsprozesse, das sich für vielfältige Anwendungen in der synthetischen Biologie eigne, heißt es in einer Pressemitteilung.

Originalpublikation: M. Amadeus Itzenhäuser, Andreas M. Enkerlin, Jan A. Dewald, Bihter Av?ar, Ron Stauder, Hannes Halpick, Rosalie Schaale, Lisa M. Baumann, Noelia Fernandez Merayo, Thomas Maskow, Khaled A. Selim, Christina E. Weinberg, and Stephan Klähn: Deciphering guanidine assimilation and riboswitch-based gene regulation in cyanobacteria for synthetic biology applications, Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS)

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