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Terpen-Stoffwechsel Metallionen regulieren den Terpen-Stoffwechsel in Insekten

Redakteur: Dipl.-Chem. Marc Platthaus

Insekten können über die Einlagerung verschiedener Metallionen in ein Enzym, die Herstellung verschiedener Substanzen steuern. Wissenschaftler Max-Planck-Institut für chemische Ökologie haben nun näher untersucht, wie es den Meerrettichblattkäfern gelingt, entweder ein Gift oder ein Hormon zu produzieren.

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Larven des Meerrettichblattkäfers
Larven des Meerrettichblattkäfers
(Bild: Sindy Frick/MPI chem. Ökol.)

Jena – Neben dem primären Stoffwechsel, der die Produkte für das Überleben von Zellen herstellt, besitzen alle Lebewesen noch zusätzliche Biosynthesewege, deren Produkte zwar für die einzelne Zelle selbst entbehrlich sein können, aber für den Organismus nützlich sind. Sie werden als sekundärer Metabolismus bezeichnet. Einer davon ist der Terpenstoffwechsel, der mit mehr als 40.000 verschiedenen bekannten Strukturen eine der umfangreichsten Stoffklassen hervorbringt. Diese terpenoiden Moleküle haben mannigfaltige Funktionen und treten als Komponenten in molekularen Signalketten, als Toxine, Duftstoffe oder Hormone auf.

Die Grundeinheit aller Terpene ist ein simples Molekül, das fünf Kohlenstoffatome enthält und zu beliebig langen Ketten zusammen gefügt werden kann. So können Monoterpene (C10 Einheiten, 2 x C5), Sesquiterpene (C15, 3 x C5) und sogar Polymere, wie etwa Naturkautschuk, der aus mehreren hundert C5 Bausteinen besteht, gebildet werden. Für die Verlängerung der Ketten sind spezielle Enzyme notwendig, die die Neugier der Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für chemische Ökologie in Jena und des Leibniz-Instituts für Pflanzenbiochemie in Halle geweckt haben. So fragten sie sich beispielsweise, wie die Kettenverlängerung reguliert wird.

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Metallionen statt spezieller Enzyme

Enzyme, die diese Kettenverlängerung bewerkstelligen, gehören zur Gruppe der Isoprenyldiphosphat-Synthasen. Solch ein Enzym wurde aus den Larven des Meerrettichblattkäfers Phaedon cochleariae isoliert und stieß auf das besondere Interesse von Antje Burse, Projektgruppenleiterin in der Abteilung Bioorganische Chemie am Max-Planck-Institut für chemische Ökologie.

Auf Grund von Experimenten, in denen das Enzym kodierende Gen ausgeschaltet wurde, wurde deutlich, dass das Protein an der Bildung des C10 Monoterpens Chrysomelidial, welches die Larven als Schutz vor Fraßfeinden produzieren, beteiligt ist. Das Monoterpen wird von den Larven in speziellen Drüsen akkumuliert und als Wehrsekret freigesetzt, sobald sie beispielsweise von Ameisen angegriffen werden.

Aber eine besondere Überraschung trat durch eine umfassende biochemische Untersuchung des Enzyms zutage. „Nachdem wir das Protein in vitro eingehend analysierten, wozu Messungen der Produktbildung in Abhängigkeit verschiedener Metallionen als Kofaktoren gehörte, stellten wir mit großem Erstaunen fest, dass in Gegenwart von Kobalt- oder Manganionen nur noch Geranyldiphosphat (C10), also die Vorstufe zur Wehrsubstanz Chrysomelidial, entsteht, wohingegen durch Zugabe von Magnesiumionen das um 5 Kohlenstoffatome längere Farnesyldiphosphat (C15) gebildet wird, was die Vorstufe zu Juvenilhormonen sein könnte“, so die Wissenschaftlerin. Schaut man in die Gewebe der Larven, können alle drei Metallionen nachgewiesen werden, was vermuten lässt, dass im Insekt durch die jeweils vorherrschende Menge an Metallkofaktoren die Enzymkatalyse gelenkt wird: Gift oder Hormon − physiologisch ein erheblicher Unterschied.

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