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Sequenzvergleiche ersetzen keine gründliche biochemische Prüfung
Wie die unterschiedlichen Metallionen das Produktspektrum des Enzyms verschieben, ist bislang noch unklar. Wahrscheinlich ist jedoch, dass die abweichenden Atomradien der Metalle, die für die jeweilige Katalyse notwendig sind, eine Veränderung in der räumlichen Struktur des Enzyms hervorrufen, was den Eintritt einer dritten C5 Einheit verhindert oder erlaubt und entsprechend zur Produktion von C10- oder C15-Molekülen führt.
„Unsere Experimente liefern zwei wichtige Erkenntnisse“, so Wilhelm Boland, Direktor am Max-Planck-Institut. „Erstens ist durch den dirigierenden Einfluss der Metallionen auf die Produktbildung der Isoprenyldiphosphat-Synthasen eine weitere Stellschraube in der Regulation des Terpenstoffwechsels gefunden worden, die in zukünftige Untersuchungen einbezogen werden sollte, und zweitens: Die Diversität terpenoider Stoffe ist nicht nur auf die breite Substratspezifität mancher Enzyme des Stoffwechselweges zurückzuführen, sondern bereits in den frühen Biosynthesestufen angelegt.“ Auf die Frage, wie es Lebewesen schaffen, Zehntausende von verschiedenen Sekundärmetaboliten zu erzeugen, hält die Natur immer wieder überraschende Antworten bereit.
Originalveröffentlichung: Sindy Frick, Raimund Nagel, Axel Schmidt, René R. Bodemann, Peter Rahfeld, Gerhard Pauls, Wolfgang Brandt Jonathan Gershenzon, Wilhelm Boland, Antje Burse: Metal ions control product specificity of isoprenyl diphosphate synthases in the insect terpenoid pathway. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Early Edition, February 25, 2013 (DOI:10.1073/pnas.1221489110; http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1221489110)
(ID:38375830)

