Morbus Parkinson – Entdeckung der Krankheitsursache rückt näher

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Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie im Forschungs- verbund Berlin e.V. (FMP)

Dem Protein bei der Strukturveränderung zusehen

Der Fund aus Berlin legt die Basis, diesen strukturellen Veränderungen nun auf den Grund zu gehen. Konkrete Pläne für die kommenden Monate haben die FMP-Forscher schon. Mit ein paar Tricks werden sie künstlich gealterte Zellen herstellen und mit denselben spektroskopischen Verfahren das Amyloid-Protein einschleusen und beobachten. Die Alterssimulation erfolgt deshalb, weil Parkinson und andere neurodegenerative Krankheiten Alterserkrankungen sind. Schließlich wollen die Forscher jenen Zustand konstruieren, der dem Krankheitsursprung entspricht. „Wir hoffen dem Protein zuschauen zu können, wie der Schutz der NAC-Region allmählich verlorengeht und wie es beginnt, amyloid-ähnliche Strukturen zu bilden“, sagt Forschungsgruppenleiter Selenko.

In der in „Nature Communications“ publizierten Studie hatte das Forscherteam diesbezüglich bereits eine spannende Entdeckung gemacht: Dem Protein α-Synuclein hatten sie an mehreren Stellen Schäden zugefügt, so wie es normalerweise in einer gealterten Zelle der Fall ist. Anschließend wurde das Protein in eine junge, gesunde Zelle eingebracht. Dort beobachteten die Forscher dann, wie die Zelle die Defekte in einigen Regionen verblüffend perfekt reparieren konnte, in anderen jedoch nicht. Die Region, die nicht repariert werden konnte, war jene, die immens wichtig für die Funktion des Proteins ist.

Entdeckung der Krankheitsursache von Parkinson rückt näher

In der nun anstehenden Studie wollen die Forscher einen umfassenden Einblick gewinnen, welche Defekte die Reparationsmechanismen zum Kippen bringen und den neurodegenerativen Prozessen den Boden bereiten. Philipp Selenko zufolge liegt hierin der Schlüssel, um endlich die Krankheitsursache zu finden und dadurch eines Tages in den zerstörerischen Prozess eingreifen zu können – mit Wirkstoffen, die es dann zu entwickeln gilt. „Mit unserer Entdeckung des Ausgangszustandes des Proteins haben wir dafür den entscheidenden ersten Schritt getan“, so Selenko.

Originalpublikationen:

Francois-Xavier Theillet, Andres Binolfi, Beata Bekei, Andrea Martorana, Honor May Rose, Marchel Stuiver, Silvia Verzini, Dorothea Lorenz, Marleen van Rossum, Daniella Goldfarb & Philipp Selenko, Structural disorder of monomeric a-synuclein persists in mammalian cells, Nature 2016, doi:10.1038/nature16531

Andres Binolfi, Antonio Limatola, Silvia Verzini, Jonas Kosten, Francois-Xavier Theillet, Honor May Rose, Beata Bekei, Marchel Stuiver, Marleen van Rossum & Philipp Selenko, Intracellular repair of oxidation-damaged a-synuclein fails to target C-terminal modification sites. Nature Communications 2016, doi: 10.1038/ncomms10251

* B. Hamberger : Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie, 12489 Berlin

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