Struktur eines biologischen „Nanodrahtes“ aufgeklärt Bakterien für die effiziente Speicherung von Wasserstoff

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J.- W.-Goethe Universität Frankfurt am Main

Wie lässt sich grün produzierter Wasserstoff lagern? Idealerweise wird er für spätere Verwendung in flüssige Moleküle umgewandelt. Ein Bakterium hat dafür das passende Enzym, welches Wasserstoff direkt zu Ameisensäure umsetzt. Nun haben Forscher die besondere Struktur dieser Wandlungsmaschine entschlüsselt.

Frankfurt a. M., Marburg, Basel/Schweiz – 2013 entdeckten Mikrobiologen um Prof. Volker Müller von der Goethe-Universität ein außergewöhnliches Enzym in einem wärmeliebenden (thermophilen) Bakterium: die wasserstoffabhängige CO₂-Reduktase HDCR. Sie stellt aus gasförmigem Wasserstoff (H₂) und Kohlendioxid (CO₂) Ameisensäure (Formiat) her, wobei der Wasserstoff Elektronen an das Kohlendioxid überträgt. Damit ist die HDCR das erste bekannte Enzym, das direkt Wasserstoff nutzen kann. Alle bis dahin bekannten Enzyme, die Ameisensäure produzieren, nutzen dagegen einen Umweg: Sie erhalten die Elektronen von löslichen zellulären Elektronenüberträgern, die die Elektronen ihrerseits mithilfe weiterer Enzyme vom Wasserstoff empfangen.

Bedeutsame Fadenstruktur

Das Bakterium Thermoanaerobacter kivui lebt fern vom Sauerstoff z. B. in der Tiefsee und nutzt CO₂ und Wasserstoff zur Energiegewinnung. Die HDCR von Thermoanaerobacter kivui besteht aus vier Protein-Modulen: einem wasserstoffspaltenden und einem ameisensäurebildenden Modul und zwei kleinen Eisen-Schwefel-haltigen Modulen. „Schon nach der Entdeckung war uns klar, dass es die beiden kleinen Untereinheiten sein müssen, die Elektronen vom einen zum anderen Modul leiten“, sagt Studienleiter Müller.

2016 beobachteten die Forscher, dass das Enzym lange Fäden (Filamente) bildet. „Wie wichtig diese Struktur war, konnten wir daran erkennen, dass die Fadenbildung die Enzymaktivität stark stimuliert“, erklärt der Mikrobiologe.

Detaillierter Blick auf das Atomgerüst

Jetzt haben die Forscher der Goethe-Universität zusammen mit der Gruppe von Dr. Jan Schuller, Philipps-Universität Marburg und Loewe Zentrum für Synthetische Mikrobiologie, eine molekulare Nahaufnahme des Enzyms gemacht. Durch kryo-elektronenmikroskopische Analysen gelang Schullers Gruppe die Bestimmung der HDCR-Raumstruktur in atomgenauer Auflösung. Damit wurden die Details der langen Filamente sichtbar, die das Enzym unter den experimentellen Bedingungen im Labor (in vitro) bildet: Das Rückgrat der Filamente besteht aus den beiden kleinen Untereinheiten der HDCR, die so zu einer Art Nanodraht mit Tausenden von elektronen-leitenden Eisenatomen zusammengelagert sind. „Dies ist der bisher einzige enzymatisch dekorierte Nanodraht. Auf diesem Draht sitzen das Hydrogenase-Modul und das Formiat-Dehydrogenasemodul wie Pilzköpfe auf einer Leitung“, erklärt Schuller.

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Helge Dietrich, Doktorand an der Goethe-Universität in der Gruppe von Müller, testete eine genetische Modifikation der kleinen Module, die die Bildung der HDCR-Fäden verhinderte. Das Ergebnis: Die einzelnen Bausteine oder Monomere waren weit weniger aktiv als das Filament.

Molekulare „Webkunst“ im Bakterium

Auch in Bakterienzellen lagern sich Enzym-Monomere zu Fadenstrukturen zusammen. Diese Erkenntnis steuerten der Baseler Zellstrukturbiologe Prof. Ben Engel und sein Team durch kryo-elektronentomografische Untersuchungen bei. Mithilfe dieser Spitzentechnologie gelang den Forschern eine besondere Entdeckung: „Hunderte dieser Filamente sind umeinandergewunden und bilden übergeordnete ringförmige Strukturen“, erklärt Engel. Die Bündel sind in der inneren Membran der Bakterienzelle verankert und durchspannen fast die gesamte Breite der Zelle.

Dr. Ricardo Righetto, Wissenschaftler in Engels Team, analysierte, wie diese Strukturen aus HDCR-Filamenten in Bakterien aussehen: „Mithilfe der Kryo-Elektronentomografie konnten wir mit hoher Auflösung direkt in die Zellen hineinsehen. Wir waren überrascht, dass wir nicht nur die Bildung HDCR-Filamente bestätigen konnten, sondern auch, dass sie große Bündel bilden, die in der Membran verankert sind.“

Gebündelte Umwandlungs-Power

Mit der Struktur wird deutlich, woran es liegt, dass HDCR um Größenordnungen effizienter als alle chemischen Katalysatoren Ameisensäure als „flüssigen Wasserstoffspeicher“ aus Wasserstoff und CO₂ herstellen kann – und warum es diese Aufgabe auch deutlich besser erledigt als alle bekannten Enzyme.

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In der Natur ist die hohe Effizienz des Enzymapparates für die Bakterien ein entscheidender Überlebensvorteil. Denn die Wasserstoffkonzentrationen im Ökosystem dieser Bakterien sind gering, und darüber hinaus können die CO₂- und H₂-Konzentrationen wechseln. „Die Bildung und darüber hinaus die Bündelung der Filamente schaffen nicht nur eine deutliche Erhöhung der Konzentration dieser Enzyme in der Zelle. Die Tausenden von elektronen-leitenden Eisenatomen in diesem ‚Nanodraht' können auch die Elektronen aus der Wasserstoffoxidation zwischenspeichern, wenn gerade mal eine Wasserstoffblase an den Bakterien vorbeizieht“, erklärt der Frankfurter Mikrobiologe Müller.

Ein Schritt Richtung biologische Wasserstoffspeicherung

Durch die atomare Auflösung der Struktur sind die Rätsel der HDCR noch nicht alle gelöst, ist das Team überzeugt. „Wir wissen noch nicht, wie der Draht die Elektronen speichert, warum die enzymatische Aktivität durch die Filamentbildung so stark stimuliert wird und wie die Bündel in der Membran verankert sind. An diesen Forschungsfragen arbeiten wir“, sagt Schuller vom Loewe Zentrum. Doch die Zukunft der HDCR könnte sehr spannend werden, glaubt Mikrobiologe Müller: „Vielleicht können wir einmal synthetische Nanodrähte herstellen, mit denen wir CO₂ aus der Atmosphäre einfangen können. Auch die biologische Wasserstoffspeicherung ist jetzt einen Schritt näher gerückt.“

Originalpublikation: Helge M. Dietrich, Ricardo D. Righetto, Anuj Kumar, Wojciech Wietrzynski, Raphael Trischler, Sandra K. Schuller, Jonathan Wagner, Fabian M. Schwarz, Benjamin D. Engel, Volker Müller & Jan M. Schuller. Membrane-anchored HDCR nanowires drive hydrogen-powered CO2 fixation, Nature (2022); DOI 10.1038/s41586-022-04971-z

* *Dr. M. Bernards,Goethe-Universität Frankfurt, 60325 Frankfurt

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