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Zellatmung ohne Sauerstoff Energiegewinnung von Urzeitmikroben – uraltes Enzym isoliert

Redakteur: Christian Lüttmann

Auf der urzeitlichen Erde mussten die ersten Organismen noch ohne Sauerstoff auskommen. Dies gelang ihnen mit speziellen Enzymen, die Zellatmung trotz der unwirtlichen Bedingungen ermöglichten. Forscher der Universität Frankfurt haben nun erstmals dieses Ur-Enzym isoliert und seine Funktionsweise untersucht..

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Forscher haben aus dem Bakterium Thermotoga maritima das vielleicht älteste Enzym der Zellatmung isoliert. Das Bakterium wurde erstmals im Meeressediment in der Nähe der Insel Isola di Vulcano bei Sizilien entdeckt.
Forscher haben aus dem Bakterium Thermotoga maritima das vielleicht älteste Enzym der Zellatmung isoliert. Das Bakterium wurde erstmals im Meeressediment in der Nähe der Insel Isola di Vulcano bei Sizilien entdeckt.
(Bild: Wikimedia, Brisk_g)

Frankfurt a.M. – Egal ob Ameise, Spatz oder Blauwal – nahezu jedes Lebewesen auf der Erde atmet Sauerstoff und nutzt ihn für verschiedene biochemische Prozesse wie die Energiegewinnung. Das war nicht immer so. Denn zu den Anfangszeiten des Lebens war Sauerstoff noch Mangelware. Damals mussten sich die Organismen anders behelfen: Mit entsprechend spezialisierten Enzymen, die auch ohne Sauerstoff die Zellatmung ermöglichen.

Forscher der Goethe-Universität haben nun das vielleicht älteste Enzym der Zellatmung gefunden. Aus dem hitzeliebenden Bakterium Thermotoga maritima haben sie einen äußerst fragilen Proteinkomplex namens „Rnf“ isoliert.

Ein fragiles Forschungsunterfangen

In der ersten Milliarde an Jahren gab es auf der Erde keinen Sauerstoff. Das Leben entwickelte sich in einer anaeroben Umgebung. Frühe Bakterien gewannen ihre Energie wahrscheinlich durch den Abbau verschiedener Substanzen mittels Gärung. Daneben schien es jedoch auch eine Art „Atmung ohne Sauerstoff“ gegeben zu haben. Dies legten Untersuchungen an ursprünglichen Mikroben nahe, die heute noch in anaeroben Lebensräumen vorkommen.

„Wir hatten schon vor 10 Jahren gesehen, dass es in diesen Mikroben Gene gibt, die vielleicht für ein ursprüngliches Atmungsenzym kodieren“, sagt Prof. Volker Müller aus der Abteilung Molekulare Mikrobiologie und Bioenergetik der Goethe Universität Frankfurt. „Seitdem haben wir und andere Gruppen weltweit versucht, die Existenz dieses Atmungsenzyms nachzuweisen und es zu isolieren. Für lange Zeit ohne Erfolg, der Komplex war zu fragil und fiel bei jedem Versuch, ihn aus der Membran zu isolieren, auseinander. Die Bruchstücke wurden gefunden, ließen sich aber nicht wieder zusammensetzen.“

Doktorand Dragan Trifunovic mit einer großen Flasche und einem kleinen Reagenzglas, die kultivierte Thermotoga maritima-Bakterien enthalten.
Doktorand Dragan Trifunovic mit einer großen Flasche und einem kleinen Reagenzglas, die kultivierte Thermotoga maritima-Bakterien enthalten.
(Bild: Uwe Dettmar für Goethe-Universität Frankfurt)

Nun gelang Müllers Doktoranden Martin Kuhns und Dragan Trifunovic in zwei aufeinanderfolgenden Doktorarbeiten der Durchbruch. „In unserer Verzweiflung haben wir irgendwann ein hitzeliebendes Bakterium, Thermotoga maritima, genommen, das zwischen 60 und 90 °C wächst“, sagt Trifunovic. „Auch Thermotoga enthält Rnf-Gene, und wir haben gehofft, dass das Rnf-Enzym in diesem Bakterium etwas stabiler ist.“ Mit jahrelanger Forschungsarbeit gelang es den Wissenschaftlern schließlich, ein Verfahren zu entwickeln, um das komplette Rnf-Enzym aus der Membran dieser Bakterien zu isolieren.

Energiespeicher für Bakterien

Wie die Wissenschaftler berichten, funktioniert der Enzymkomplex in etwa so wie ein Pumpspeicherkraftwerk, das Wasser in einen höher gelegenen See pumpt und aus dem wieder nach unten fließenden Wasser über eine Turbine Strom gewinnt.

Nur transportiert in der Bakterienzelle das Rnf-Enzym Natrium-Ionen aus dem Zellinneren über die Zellmembran nach außen und erzeugt dadurch ein elektrisches Feld. Dieses elektrische Feld nutzt eine zelluläre „Turbine“, die so genannte ATP-Synthase: Sie erlaubt es den Natrium-Ionen, entlang des elektrischen Felds zurück ins Zellinnere zu strömen und gewinnt dabei Energie in Form der zellulären Energiewährung ATP.

Erkenntnisse über erste Lebensformen und darüber hinaus

Der biochemische Nachweis und die bioenergetische Charakterisierung dieses ursprünglichen Rnf-Enzyms erklärt, wie erste Lebensformen die zentrale Energiewährung ATP erzeugt haben. Das Rnf-Enzym funktioniert offenbar so gut, dass es auch heute noch in vielen Bakterien und einigen Archaeen enthalten ist, auch in einigen pathogenen Bakterien, in denen die Rolle des Rnf-Enzyms noch vollkommen unklar ist.

„Unsere Untersuchungen strahlen also weit über den Untersuchungsorganismus Thermotoga maritima hinaus und sind für die Physiologie der Bakterien äußerst wichtig“, sagt Müller. Nun sei es wichtig zu verstehen, wie das Rnf-Enzym genau funktioniere und welche Rolle die einzelnen Teile hätten. „Da sind wir auf einem sehr guten Weg, da wir das Rnf-Enzym mittlerweile mit gentechnischen Verfahren selbst herstellen können“, ergänzt der Studienleiter.

Originalpublikation: Kuhns, M, Trifunovic, D., Huber, H., Müller, V.: The Rnf complex is a Na+ coupled respiratory enzyme in a fermenting bacterium, Thermotoga maritima, Communications Biology volume 3, Article number: 431 (2020), DOI: 10.1038/s42003-020-01158-y

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