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Neutronenforschung

Optimiertes Hämoglobin von Mensch und Schnabeltier

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„Wir haben eine direkte Korrelation zwischen der Flexibilität dieser Proteine und der mittleren Körpertemperatur der verschiedenen Arten, in denen sie wirken, festgestellt“, erläutert Dr. Andreas Stadler vom Forschungszentrum Jülich. „Hämoglobin arbeitet als hochsensibles molekulares Thermometer für die Körpertemperatur. Unsere Ergebnisse könnten insbesondere für die Forschung an roten Blutkörperchen in Biologie, Bio-Engineering und Biomedizin von Interesse sein, da sie erklären, wie die Evolution die lebenswichtige Rolle von Hämoglobin in den verschiedenen Arten optimiert hat.“

Neutronenstreuung und Computersimulation brachte Erkenntnis

Die Flexibilität und Steifigkeit der verschiedenen Hämoglobine wurden mit Neutronenstreu-Experimenten am FRM II in Garching und am ILL in Grenoble, zwei der weltweit intensivsten Neutronenquellen, gemessen. Neutronenstreuung wurde gewählt, weil mit dieser Methode die Bewegung innerhalb komplexer Strukturen exakt gemessen werden kann, ohne die für Strahlung sehr empfindlichen Proben zu zerstören. Um herauszufinden, welche Aminosäuren für die Variation der Steifigkeit verantwortlich sind, führte die Forschergruppe ergänzende Computersimulationen am CNRS in Paris durch.

Originalpublikation: A. M. Stadler, C. J. Garvey, A. Bocahut, S. Sacquin-Mora, I. Digel, G. J. Schneider, F. Natali, G. M. Artmann, and G. Zaccai. Thermal fluctuations of haemoglobin from different species: adaptation to temperature via conformational dynamics. J R Soc Interface 2012 (Vorveröffentlichung online, 13. Juni 2012), DOI: 10.1098/rsif.2012.0364

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