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Spinnenseide

Neue Erkenntnis zur Biochemie in der Spinndrüse

| Redakteur: Christian Lüttmann

Spinnenseide gehört zu den stabilsten Biomaterialien der Erde. Was sie gleichzeitig so reißfest und elastisch macht, ist noch immer nicht vollständig entschlüsselt. Nun haben Forscher aus Mainz und Würzburg einen Baustein der Spinnenseide im Detail analysiert und Erkenntnisse über seine Funktion gewonnen.

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Spinnenseide besteht aus einzelnen Proteinen, die sich durch mechanische und chemische Einflüsse zusammenlagern (Ausschnitt).
Spinnenseide besteht aus einzelnen Proteinen, die sich durch mechanische und chemische Einflüsse zusammenlagern (Ausschnitt).
(Bild: Benedikt Goretzki, Ute Hellmich)

Mainz, Würzburg – Spinnenseide besteht aus faserbildenden Proteinen, die die Spinne in einer speziellen Drüse lagert. Wenn das Tier Seide für ein neues Netz benötigt, werden die Spinnenseidenproteine durch einen langen Trakt befördert. Dort lagern sie sich infolge mechanischer und chemischer Einflüsse zur Seide zusammen.

Die Zutaten von Spinnenseide

Wie alle Proteine setzen sich auch die Proteine der Spinnenseide aus nur 20 elementaren Bausteinen zusammen: den Aminosäuren. Die Anzahl und die Reihenfolge der Aminosäuren bestimmen die Eigenschaften des jeweiligen Proteins. So führen z.B. hydrophobe Aminosäuren wie Leucin im Kern eines Proteins zu einer hohen strukturellen Stabilität.

Ein hoher Anteil von Leucin wäre eigentlich auch für die extrem stabilen Spinnenseidenproteine zu erwarten gewesen. Wissenschaftler der Universitäten Mainz und Würzburg stellten jedoch fest, dass im Inneren einiger Spinnenseidenproteine stattdessen ein anderer Baustein namens Methionin überdurchschnittlich häufig vorkommt.

Bausteinwechsel im Seidenprotein

Die Seitenkette von Methionin hat eine hohe Flexibilität. „Der hohe Anteil von Methionin in dem von uns untersuchten Spinnenseidenprotein führte zu der Idee, die Dynamik dieses Proteins genauer unter die Lupe zu nehmen“, sagt Prof. Dr. Ute Hellmich von der Johannes-Gutenberg-Universität Mainz (JGU). „In Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe von Dr. Hannes Neuweiler an der Universität Würzburg standen uns dafür hochmoderne biophysikalische Methoden zur Verfügung.“

Die Würzburger Arbeitsgruppe tauschte die Methionin-Bausteine im Inneren des Spinnenseidenproteins systematisch gegen Stabilität bringende Leucine aus. Sie verglichen dann Faltung, Stabilität und Dynamik der Proteinvarianten mithilfe der spektroskopischen Methode PET-FCS (Photoinduced Electron Transfer Fluorescence Correlation Spectroscopy), die von Neuweiler maßgeblich mitentwickelt wurde. Gleichzeitig untersuchte die Mainzer Arbeitsgruppe um Hellmich die Struktur und Dynamik der beiden Proteinvarianten mittels hochaufgelöster Kernmagnetischer Resonanzspektroskopie (NMR).

Kein Strukturwandel beim Methionin-Austausch

Erst die Kombination von PET-FCS und NMR-Spektroskopie führte die beiden Arbeitsgruppen zum Erfolg. Sie zeigten damit, dass es die Methionin-Anteile im Inneren des Spinnenseidenproteins sind, die zu einer hohen Flexibilität der Proteinstruktur führen. Den Ergebnissen der Wissenschaftler zufolge ist es genau diese Flexibilität, die das feste Zusammenlagern der einzelnen Proteine in der Spinnenseide ermöglicht.

„Wir konnten zeigen, dass der Austausch von Methionin zu Leucin auf das Spinnenseidenprotein strukturell keinen Einfluss hat, beide Proteine sehen also exakt gleich aus. Erstaunlicherweise bindet das natürliche Protein, das Methionin enthält, sehr stark an andere Spinnenseidenproteine. Diese Fähigkeit zur stabilen Assoziation geht im dem anderen, von uns im Labor erzeugten, Leucin enthaltenden Protein weitgehend verloren“, erläutert Benedikt Goretzki, Doktorand im Arbeitskreis Hellmich. „Wir waren wirklich überrascht, denn dies zeigt, dass es nicht alleine die Form eines Proteins ist, die über die Funktion entscheidet, sondern in entscheidendem Maße auch seine Flexibilität.“

Form ist nicht alles

Es gibt eine Faustregel in der Strukturbiologie: „form follows function“. Diese besagt, dass sich die Funktion eines Proteins aus seiner dreidimensionalen Form ergibt. „Hier zeigt sich in beeindruckender Weise, dass die Natur noch weitere Möglichkeiten hat, auf die Funktion von Proteinen einzuwirken – nämlich durch präzise Anpassung ihrer Dynamik“, sagt die Mainzer Biochemikerin Hellmich.

Die hier gewonnenen Erkenntnisse können nun genutzt werden, um die Eigenschaften von Spinnenseidenproteinen gezielt zu verändern, etwa zur Erzeugung von neuartigen hochstabilen Biomaterialien. Gleichzeitig erhoffen sich die beiden Arbeitsgruppen generelle Einblicke in die funktionelle biologische Bedeutung der Dynamik von Proteinen. „Proteindynamik ist wichtig für alle Bereiche des Lebens, das gilt für Spinnen wie für Menschen“, fasst Hellmich zusammen.

Originalpublikation: J. C. Heiby et al.: Methionine in a protein hydrophobic core drives tight interactions required for assembly of spider silk, Nature Communications volume 10, Article number: 4378 (2019); DOI:10.1038/s41467-019-12365-5

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