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Energieträger der Zukunft Wasserstoff produzierendes Enzym mit künstlich aktivem Zentrum bestückt

| Redakteur: Tobias Hüser

Wasserstoff lässt sich mit Hydrogenasen produzieren. Die Enzyme herzustellen ist jedoch schwierig. Jetzt ist es Wissenschaftlern vom College de France in Grenoble, dem MPI Mülheim und der Ruhr-Universität Bochum das erste Mal gelungen, eine halbsynthetische Hydrogenase mit voller Aktivität herzustellen.

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Aktives Zentrum
Aktives Zentrum
(Bild: MPI CEC)

Bochum – Forscher aus Grenoble, Mülheim und Bochum haben Wasserstoff produzierende Hydrogenasen mit einem künstlich aktivem Zentrum bestückt. „Unser Traum ist es, Wasserstoff – zum Beispiel für Brennstoffzellen – nur mit biologischen Mitteln und Sonnenenergie herzustellen“, sagt Prof. Thomas Happe von der AG Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum.

[FeFe]-Hydrogenasen aus der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii katalysieren die Synthese von Wasserstoff hocheffizient und kommen dabei, im Gegensatz zu herkömmlichen Katalysatoren, ohne teure Edelmetalle wie Platin aus. Die Hydrogenasen aus Grünalgen zu gewinnen oder künstlich im Labor herzustellen, ist jedoch zeit- und kostenintensiv. „Das Reaktionszentrum der [FeFe]-Hydrogenasen ist sehr kompliziert aufgebaut“, erklärt Happe. Die Wasserstoffproduktion findet an einem Cluster aus zwei Eisen- und zwei Schwefel-Atomen statt. Daran gebunden sind Kohlenstoffmonoxid (CO) und Cyanid (CN-) sowie ein Molekül, das eine Brücke zwischen den beiden Eisen-Atomen bildet.

In der Natur wird das Zentrum durch mehrere spezielle Reifungsproteine synthetisiert; dieser Prozess ist bislang unvollständig erforscht. „Versuche von Chemikern, das Zentrum chemisch zu imitieren, führten bisher nicht zur gewünschten katalytischen Leistung“, so der Biologe.

Halbsynthetisches Enzym produziert Wasserstoff mit voller Aktivität

Das Forscherteam in Grenoble stellte chemisch drei verschiedene Varianten von Eisen-Clustern her, die sich im „Brückenmolekül“ unterschieden. Die Cluster luden sie auf ein Reifungsprotein, das in der Grünalge normalerweise an der Synthese der [FeFe]-Hydrogenase beteiligt ist.

Die RUB-Biologen brachten dieses beladene Reifungsprotein mit einer Vorstufe der Chlamydomonas-Hydrogenase zusammen, der das katalytisch aktive Eisen-Cluster fehlte. Mit hoch empfindlichen spektroskopischen Messungen verfolgten die Forscher in Mülheim diesen Prozess. So wiesen sie nach, dass alle drei künstlich hergestellten Cluster auf die Enzym-Vorstufe übertragen werden können.

Messungen am MPI Mülheim und an der RUB bestätigten, dass nur eines der künstlichen Cluster zu einem voll funktionsfähigen Enzym führte, welches effizient Wasserstoff erzeugt. In der spektroskopischen Analyse war diese halbsynthetische Hydrogenase von dem natürlich vorkommenden Protein nicht zu unterscheiden. „Nebenbei haben wir auch noch einen wissenschaftlichen Disput über die genaue Struktur des ‚Brückenmoleküls‘ am Eisen-Cluster beigelegt“, sagt Agnieszka Adamska, Wissenschaftlerin am MPI für Chemische Energiekonversion in Mülheim. „Die Struktur, die vor einigen Jahren in unserem Labor vorgeschlagen wurde, ist jetzt bestätigt“.

Enzym und aktives Zentrum verändern

Die Forscher haben bereits verschiedene Modifikationen an dem Enzym vorgenommen und zum Beispiel untersucht, welche Effekte sie auf die katalytische Aktivität haben. In Zukunft wollen sie auch das anorganische aktive Zentrum verändern und die Auswirkungen beobachten.

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