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Neutronenstreuung Wie Myoglobin ohne Wasser auskommt

Redakteur: Dr. Ilka Ottleben

Mithilfe der Neutronenstreuung haben Forscher am Beispiel des Myoglobins herausgefunden, dass Proteine auch ohne wässrige Umgebung ihre grundlegenden biologischen Funktionen erfüllen können . Diese Erkenntnis hilft bei möglichen Anwendungen von Protein in biochemischen Gassensoren oder neuartigen Wundverbänden

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Die Wissenschaftler von links nach rechts: Martin Weik, François-Xavier Gallat (beide vom IBS) und Jérôme Combet (ILL)."
Die Wissenschaftler von links nach rechts: Martin Weik, François-Xavier Gallat (beide vom IBS) und Jérôme Combet (ILL)."
(Bild: IBS/ILL)

Grenoble/Frankreich, Bristol/Großbritannien, Canberra/Australien, Garching, Jülich – Proteine können auch ohne wässrige Umgebung ihre grundlegenden biologischen Funktionen erfüllen. Dies fanden Wissenschaftler vom Institut de Biologie Structurale (IBS) in Grenoble, der Universität Bristol, der australischen nationalen Universität, dem Institut Laue-Langevin und dem Jülicher Zentrum für Forschung mit Neutronen heraus. In einem kürzlich veröffentlichten Beitrag zeigte das Team mithilfe der Technik der Neutronenstreuung, dass sich Myoglobin genau so bewegt, als ob es von Wasser umgeben wäre, wenn es in eine Hülle von Polymeren eingeschlossen ist. Myoglobin ist ein im Muskelgewebe von Wirbeltieren vorkommendes, Sauerstoff bindendes Protein. Diese Bewegungen sind für die Erfüllung der biologischen Funktionen eines Proteins wesentlich und die Ergebnisse machen Proteine zu einem entwicklungsfähigen Material für neue Wundverbände oder sogar chemische Gassensoren.

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