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Keratin Keratine machen Zellen steif

| Redakteur: Dipl.-Chem. Marc Platthaus

Durch Keratine erhält etwa die Haut, aber auch Drüsengewebe die erforderliche Festigkeit und Spannkraft. Um deren Funktion nun näher zu untersuchen, haben Wissenschaftler aus Jülich, Leipzig und Aachen genetisch veränderte Zellen der Oberhaut, so genannte Keratinozyten, aus Embryonen der Maus gewonnen und untersucht. Die neuen Erkenntnisse könnten helfen, genetisch bedingte Hautkrankheiten wie Epidermolysis bullosa, auch als Schmetterlingskrankheit bekannt, zu erklären.

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Immunfluoreszenzmikroskopie-Aufnahmen einer unveränderten Keratinozyte: Bei dieser Form der Lichtmikroskopie können zu untersuchende Strukturen mit hohem Kontrast dargestellt werden. Der dunkle Bereich in der Mitte ist der Zellkern, der von einem hellgrünen Ring von Keratinen umgeben wird. Bei den genveränderten Zellen würde der hellgrüne Bereich fehlen. Der äußere, rote Bereich besteht aus einem Netz des Strukturproteins Aktin.
Immunfluoreszenzmikroskopie-Aufnahmen einer unveränderten Keratinozyte: Bei dieser Form der Lichtmikroskopie können zu untersuchende Strukturen mit hohem Kontrast dargestellt werden. Der dunkle Bereich in der Mitte ist der Zellkern, der von einem hellgrünen Ring von Keratinen umgeben wird. Bei den genveränderten Zellen würde der hellgrüne Bereich fehlen. Der äußere, rote Bereich besteht aus einem Netz des Strukturproteins Aktin.
(Bild: Forschungszentrum Jülich)

Jülich – Was Zellen stabil macht beziehungsweise gegen mechanische Beanspruchung schützt, ist eine der aktuellen Schlüsselfragen in der Zellbiologie. „Es steht zwar in jedem Lehrbuch, dass Keratine Zellen steif machen, aber eben mit dem Hinweis, dass dies vermutet wird. Bislang gab es nur sehr wenige Messdaten und noch keinen eindeutigen Nachweis“, erklärt Prof. Rudolf Merkel vom Institute of Complex Systems am Forschungszentrum Jülich, Co-Autor der Studie. Der Nachweis war bislang schwierig, da Keratin nicht ein einziges Protein ist, sondern eine ganze Proteinfamilie. Dem Team um Prof. Thomas Magin vom Translationszentrum für Regenerative Medizin und dem Institut für Biologie der Universität Leipzig ist es gelungen, Keratinozyten von Maus-Embryonen genetisch so zu verändern, dass keine Keratine darin vorkommen. Normalerweise bestehen bis zu zwei Drittel der Proteinmasse von Keratinozyten aus diesen Strukturproteinen.

Steifigkeit durch Rasterkraftmikroskopie untersucht

Die Jülicher Experten für zelluläre Biomechanik haben die Steifigkeit der genveränderten Zellen mithilfe der Rasterkraftmikroskopie gemessen. Dabei wird mit einer weichen Feder auf die Zelle gedrückt. Die Forscher messen jeweils die Kraft, die benötigt wird, um die Zelle bis zu einer bestimmten Tiefe einzudrücken.

Das Ergebnis: Bei den genveränderten Keratinozyten reichten 30 bis 40 Prozent weniger Krafteinsatz, um die gleichen Resultate wie bei unveränderten Zellen zu erzielen. „Daran sieht man, dass die Zelle viel weicher ist und mechanischer Beanspruchung deutlich schlechter widersteht“, erläutert der Jülicher Forscher Dr. Bernd Hoffmann, der zusammen mit Prof. Merkel federführend an der Studie beteiligt ist. Überrascht hat die Wissenschaftler, dass sie die Unterschiede nicht nur bei Zellverbänden, sondern schon auf der Ebene der einzelnen Zelle festgestellt haben. Offensichtlich wirken Keratine schon früher und nicht erst, wenn sich Zellschichten bilden.

Weitere Untersuchungen der Arbeitsgruppe von Prof. Rudolf Leube vom Institut für Molekulare und Zelluläre Anatomie der RWTH Aachen zeigten außerdem, dass die innere Stabilität der genetisch veränderten Zellen deutlich geringer ist. Dazu fügten sie kleine magnetische Kugeln in die Zellen ein und bewegten diese dann mithilfe eines Elektromagneten.

Bei unveränderten Keratinozyten rutschte die Kugel wieder in ihre Ausgangsposition zurück, wenn der Magnet ausgeschaltet wurde. Bei den veränderten Zellen blieb die Kugel an der Position, in die sie der Magnet gezogen hatte, und wurde schließlich sogar komplett aus der Zelle gerissen.

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