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Enzym aus Speichelmikroben zersetzt PET Löst Spucke das Plastikproblem?

Quelle: Pressemitteilung

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Überraschender Fund in menschlichem Speichel: Forscher haben aus Genom-Proben ein Enzym identifiziert, das PET in kleinere Moleküle zersetzen kann. Zwar wird sich damit nie eine Plastikflasche beim Trinken am Mund auflösen, doch das Enzym ist ein vielversprechender Kandidat, um langfristig eine neue Möglichkeit des Kunststoffrecyclings zu entwickeln.

Plastik mit Spucke auflösen? Nicht ganz – aber Forscher haben in Speichel ein Enzym gefunden, das bei der Fragmentierung von PET-Molekülen helfen kann. (Symbolbild)
Plastik mit Spucke auflösen? Nicht ganz – aber Forscher haben in Speichel ein Enzym gefunden, das bei der Fragmentierung von PET-Molekülen helfen kann. (Symbolbild)
(Bild: Organic Matter - stock.adobe.com )

Rayong/Thailand, Bangkok/Thailand – Mülldeponien und Hafenbecken gelten als vielversprechende Orte, um Bakterien zu finden, die sich auf die Verwertung von Kunststoffen angepasst haben – lebende Plastikfresser sozusagen. Solche Bakterien haben Enzyme – PET-Hydrolasen genannt – entwickelt, die PET in kleinere Moleküle zerlegen. Forscher aus Thailand haben nun das erste PET-abbauende Enzym aus einer eher ungewöhnlichen Quelle entdeckt: dem Mikroben-Genom im menschlichen Speichel.

Da Menschen viele Nahrungsmittel konsumieren, die aus PET-Verpackungen stammen, könnten sich die Mikroben im Speichel oder Darm auf die Einfuhr von Mikroplastik angepasst haben, vermuteten die Forscher. Sie entdeckten die neue Hydrolase, die sie MG8 nannten, beim Durchkämmen einer öffentlichen Datenbank, die neben Proben aus Meerwasser auch solche aus menschlichem Speichel umfasste, und ordneten sie Gram-negativen Bakterien zu, die sich im menschlichen Speichel ansiedeln können. Diese Bakterien sind solchen Stämmen ähnlich, die nahe der riesigen Plastikstrudel in den Ozeanen gefunden wurden und die ebenfalls PET-Hydrolasen entwickelt hatten.

Leicht zu kultivieren und zu modifizieren

Um genügend Material für die Untersuchungen zu gewinnen, ließen die Wissenschaftler das Enzym von einem im Labor kultivierbaren Bakterium produzieren. Aus einer denaturierten, also nicht korrekt gefalteten Form, die aber in großen Mengen isolierbar war, gewannen sie eine aktive Form des Enzyms, die PET zersetzen konnte. Das seien gute Voraussetzungen für eine Kultivierung im großtechnischen Maßstab, schreiben die Autoren mit Blick auf die Zukunft.

Noch eine weitere Verwendung von MG8 haben die Forscher im Visier: Sie entdeckten, dass MG8 nicht nur PET zerlegen kann, sondern es mit einer Modifikation auch sehr gut bindet. Dafür tauschten die Wissenschaftler in der Proteinsequenz im aktiven Zentrum des Enzyms die Aminosäure Serin mit einer unnatürlichen Aminosäure aus. Das modifizierte Enzym heftete sich sofort an PET-Pulver an. Damit könnte es genutzt werden, um PET-Oberflächen z. B. für die Medizintechnik oder ein effektiveres Recycling zu funktionalisieren.

Die enzymatische Plastik-Lösung steht noch aus

Eine neuentdeckte PET-Hydrolase aus dem menschlichen Speichel könnte helfen, PET zu zersetzen.
Eine neuentdeckte PET-Hydrolase aus dem menschlichen Speichel könnte helfen, PET zu zersetzen.
(Bild: Wiley-VCH )

Enzyme, die PET in kleine Moleküle zersetzen, könnten für das Plastikrecycling eingesetzt werden. Allerdings müsste dafür MG8, ebenso wie andere PET-Hydrolasen auch, weiter optimiert werden. Noch können die PET-Hydrolasen das hochkristalline PET, wie es in Getränkebehältern verwendet wird, nicht zersetzen. Bis sich also eine ganze Wasserflasche in einer einfachen enzymhaltigen Waschlösung auflösen kann, sind weitere Forschungen nötig.

Originalpublikation: B. Eiamthong, P. Meesawat, T. Wongsatit, J. Jitdee, R. Sangsri, M. Patchsung, K. Aphicho, S. Suraritdechachai, N. Huguenin-Dezot, S. Tang, W. Suginta, B. Paosawatyanyong, M. M. Babu, J. W. Chin, D. Pakotiprapha, W. Bhanthumnavin, C. Uttamapinant: Discovery and Genetic Code Expansion of a Polyethylene Terephthalate (PET) Hydrolase from the Human Saliva Metagenome for the Degradation and Bio-Functionalization of PET, Angew. Chem. Int. Ed. 2022, e202203061; Angew. Chem. 2022; DOI: 10.1002/ange.202203061

(ID:48454926)

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