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Salmonellen Wie Salmonellen resistent werden

| Redakteur: Dipl.-Chem. Marc Platthaus

Wissenschaftler der Universität Freiburg haben den Kanal untersucht, der den Krankheitserreger Salmonella typhimurium resistent gegen menschliche Zellgifte macht. Die Erkenntnisse könnten bei der Bekämpfung von Salmonellen-Infektionen helfen.

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Freiburger Wissenschaftler haben die molekulare Wirkungsweise des Nitritkanal NirC untersucht.
Freiburger Wissenschaftler haben die molekulare Wirkungsweise des Nitritkanal NirC untersucht.
(Bild: Uni Freiburg)

Freiburg – Das Immunsystem des Menschen produziert Zellgifte, mit denen es sich gegen unerwünschte Eindringlinge verteidigt. Salmonellen sind gegen zahlreiche dieser Gifte immun. Verantwortlich für diese Resistenz ist ein bestimmter Kanal, den Wissenschaftlern der Universität Freiburg untersucht haben.

In lebenden Organismen kann Stickstoff unterschiedliche Funktionen erfüllen: Für Wachstumsprozesse dient er als Energiequelle, er kann aber auch als Signalstoff oder sogar als Zellgift wirken. Durch die Stickstoffverbindungen Nitrit und Peroxynitrit verteidigt sich das menschliche Immunsystem gegen Bakterien, die in den Körper eindringen. Die Stickstoffverbindungen schädigen oder töten die Eindringlinge. Allerdings benutzen Bakterien Nitrit auch zur Vermehrung. Sie haben sich an die Verteidigungsmechanismen des Immunsystems angepasst, indem sie das Zellgift aufnehmen, zur eigenen Stickstoffquelle umzuwandeln und dadurch unschädlich machen.

Nitritkanal NirC macht Salmonellen immun

Salmonella typhimurium gelingt dies durch seinen Nitritkanal NirC. Salmonellen-Bakterien, die NirC nicht besitzen, können keine menschlichen Zellen infizieren. Ein Forschungsteam um Prof. Dr. Oliver Einsle und Prof. Dr. Susana Andrade vom Institut für Biochemie der Albert-Ludwigs-Universität und dem Freiburger Exzellenzcluster Bioss Centre for Biological Signalling Studies hat die molekulare Wirkungsweise dieses Nitritkanals untersucht.

NirC ist ein in der Zellmembran integriertes und dadurch besonders schwer zugängliches Protein. Die Freiburger Wissenschaftler haben es isoliert und seine dreidimensionale Raumstruktur aufgeklärt. Zudem konnten sie das Protein in eine nachgebaute biologische Mikromembran einbauen und so den elektrischen Strom messen, der durch den Transport von negativ geladenen Nitritionen durch NirC entsteht. Dadurch analysierte das Team alle Eigenschaften und Funktionen des Kanals und erstellte ein dreidimensionales Strukturmodell. Dieses Modell ist Anknüpfungspunkt für weitere Studien, um zum Beispiel nach spezifischen Hemmstoffen des Kanals zu suchen. Im klinischen Einsatz können sie letztlich dazu dienen, die Gefährlichkeit von Salmonellen zu senken.

Originalpublikation: W. Lü, N. Schwarzer, J. Du, E. Gerbig-Smentek, S. Andrade, O. Einsle (2012): Structural and functional characterization of the nitrite channel NirC from Salmonella typhimurium. 10.1073/pnas.1210793109 PNAS November 6, 2012 vol. 109 no. 45 18395-18400; http://www.pnas.org/content/109/45/18395.abstract?sid=a6d66449-c237-466e-b8a2-082341067214

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